用于治療和診斷卵巢癌的組合物及方法

專利名稱：：用于治療和診斷卵巢癌的組合物及方法
技術領域：
：概括地，本發明涉及卵巢癌的治療。更具體地，本發明涉及包括至少卵巢癌蛋白質一部分的多肽，編碼這些多肽的多核苷酸，及特異性識別這些多肽的抗體和免疫系統細胞。這樣的多肽，多核苷酸、抗體及細胞可以用在用于卵巢癌治療的疫苗及藥物組合物中。
背景技術：
：在美國及全世界，對婦女而言，卵巢癌是嚴重的健康問題。盡管在這種癌癥的檢測和治療方面已取得了進展，但是目前沒有預防或治療的疫苗或其它普遍成功的方法可用。目前這種疾病的治療依靠早期診斷和侵入性治療的聯合，這可以包括各種治療中一種或多種治療，如手術，放射療法，化學療法及激素治療。常常基于各種預后參數，包括特異腫瘤標記分析選擇特定癌癥的治療療程。然而，已建立的標記的應用常常導致難以解釋的結果，而且在許多癌癥患者中繼續觀察到高死亡率。免疫療法有顯著改進癌癥治療及存活的潛力。這種療法可以涉及對卵巢癌抗原免疫應答的產生及增強。然而，目前為止，幾乎沒有卵巢癌抗原是已知的，而且也沒有證明抗這種抗原的免疫應答的產生有治療益處。因此，本領域需要鑒定卵巢腫瘤抗原及在卵巢癌治療中使用這種抗原的改進的方法。本發明滿足了這些需要而且進一步提供了其它的相關優點。發明概述簡而言之，本發明提供了用于治療癌癥，如卵巢癌的組合物及方法。一方面，本發明提供了包含卵巢癌蛋白質免疫原性部分的多肽或其變異體，變異體的不同在于一個或多個置換、缺失、添加和/或插入，以致變異體與卵巢癌蛋白質特異抗血清的反應能力沒有實質減弱。在一些實施方式中，卵巢癌蛋白質包括選自SEQIDNO456-457，460-477和512-570及這些多核苷酸序列的互補序列的多核苷酸序列編碼的序列。本發明進一步提供了編碼上述多肽或其一部分的多核苷酸，包含這種多核苷酸的表達載體及用這種表達載體轉化或轉染的宿主細胞。本發明進一步提供了多肽組合物，其包含選自SEQIDNOs394-455，458-459，478-511和571-596所述序列的氨基酸序列。另一方面，本發明提供了藥物組合物及疫苗。藥物組合物可以包括生理學上可接受的載體或賦形劑，聯合以下物質中的一種或多種(i)包含卵巢癌蛋白質免疫原性部分的多肽，或其變異體，所述變異體的不同在于一個或多個置換、缺失、添加和/或插入，以致變異體與卵巢癌蛋白質特異抗血清的反應能力沒有實質減弱，其中卵巢癌蛋白質包含如下多核苷酸編碼的氨基酸序列，所述多核苷酸包含SEQIDNOs456-457，460-477和512-570所述的任一個序列；或(ii)編碼這種多肽的多核苷酸；(iii)特異結合這種多肽的抗體；(iv)表達這種多肽的抗原呈遞細胞，和/或(v)與這種多肽特異反應的T細胞。疫苗可以包括非特異性免疫應答增強劑，聯合以下物質中的一種或多種(i)包含卵巢癌蛋白質免疫原性部分的多肽，或其變異體，所述變異體的不同在于一個或多個置換、缺失、添加和/或插入，以致變異體與卵巢癌蛋白質特異抗血清的反應能力沒有實質減弱，其中卵巢癌蛋白質包含SEQIDNos394-455，458-459，478-511，及571-596所述的氨基酸序列或以下多核苷酸編碼的氨基酸序列，所述多核苷酸包含SEQIDNO456-457，460-477和512-570所述的任一個序列，或(ii)編碼這種多肽的多核苷酸；(iii)特異結合這種多肽的抗體特異性結合的抗獨特型抗體；(iv)表達這種多肽的抗原呈遞細胞，和/或(v)與這種多肽特異反應的T細胞。另一方面，本發明進一步提供了包含至少一個上述多肽的融合蛋白質，及編碼這種融合蛋白質的多核苷酸。在相關方面，提供了包含融合蛋白質或編碼融合蛋白質的多核苷酸及生理學上可接受載體的藥物組合物。另一方面，進一步提供了疫苗，其包含融合蛋白質或編碼融合蛋白質的多核苷酸及非特異性免疫增強劑。另一方面，本發明提供了抑制患者癌癥發展的方法，包括給患者施用上述藥物組合物或疫苗。另一方面，本發明進一步提供了刺激和/或擴增T細胞的方法，包括用(a)包含卵巢癌蛋白質免疫原性部分的多肽，或其變異體，所述變異體的不同在于一個或多個置換、缺失、添加和/或插入，以致變異體與卵巢癌蛋白質特異的抗血清的反應能力沒有實質減弱，其中卵巢癌蛋白質包含SEQIDNos394-455，458-459，478-511，及571-596所述的氨基酸序列或如下多核苷酸編碼的氨基酸序列，所述多核苷酸包含SEQIDNO456-457，460-477和512-570所述的任一個序列；(b)編碼這種多肽的多核苷酸，和/或(c)表達這種多肽的抗原呈遞細胞，在足以允許T細胞刺激和/或擴增的條件和時間下接觸T細胞。可以在藥物組合物或疫苗中存在這樣的多肽，多核苷酸和/或抗原呈遞細胞以用于刺激和/或擴增哺乳動物的T細胞。另一方面，本發明提供了抑制患者卵巢癌發展的方法，包括給患者施用上述制備的T細胞。另一方面，本發明提供了抑制患者卵巢癌發展的方法，包括以下步驟(a)溫育從患者分離的CD4+和/或CD8+T細胞和以下物質中的一種或多種(i)包含卵巢癌蛋白質免疫原性部分的多肽，或其變異體，變異體的不同在于一個或多個置換、缺失、添加和/或插入，以致變異體與卵巢癌蛋白質特異抗血清的反應能力沒有明顯減弱，其中卵巢癌蛋白質包含下述多核苷酸編碼的氨基酸序列，所述多核苷酸包含SEQIDNO456-457，460-477和512-570所述的任一個序列；(ii)編碼這種多肽的多核苷酸；(iii)表達這種多肽的抗原呈遞細胞；以使T細胞增殖；和(b)給患者施用有效量的增殖的T細胞，由此抑制患者卵巢癌的發育。在給患者施用前可以克隆所述增殖的細胞。另一方面，本發明也提供了鑒定分泌性腫瘤抗原的方法。這種方法包括以下步驟(a)在免疫缺陷的哺乳動物中植入腫瘤細胞；(b)在足以允許腫瘤抗原分泌進入血清的時間后，從所述免疫缺陷哺乳動物獲得血清；(c)用血清免疫免疫活性的哺乳動物；(d)從免疫活性的哺乳動物獲得抗血清；和(e)用抗血清篩選腫瘤表達文庫，而且由此鑒定分泌性腫瘤抗原。鑒定分泌性卵巢癌抗原的優選方法包括以下步驟(a)在SCID小鼠中植入卵巢癌細胞；(b)在足以允許卵巢癌抗原分泌進入血清的時間后，從該SCID小鼠獲得血清；(c)用該血清免疫具有免疫活性的小鼠；(d)從所述具有免疫活性的小鼠中獲得抗血清；和(e)用抗血清篩選卵巢癌表達文庫，和由此鑒定分泌性卵巢癌抗原。本發明也公開了O8E多克隆抗血清識別的抗體表位，所述抗體表位如本發明SEQIDNO394-415所示。本發明進一步公開了預測與HLA-0201結合的10-mer(聚體)和9-mer肽，這些肽分別是SEQIDNO416-435和SEQIDNO436-455。當參考下面的詳細說明及附圖時，本發明的這些及其它方面是明顯的。本發明公開的所有參考文獻都被整體引入作為參考，如每篇文獻單獨被引用一樣。本發明另一個方面，申請人意料外地鑒定出編碼O772P基因5’-末端的一系列新重復序列元件。因此，本發明提供了有Xn-Y所代表的結構的O772P多肽，其中X包含與SEQIDNO596所示O772P重復序列有至少50％同一性，優選至少70％同一性，更優選至少90％同一性的序列。通常Y包含與SEQIDNO594所示O772恒定區序列有至少80％同一性，優選至少90％的同一性，更優選至少95％的同一性的序列。根據這個實施方式，通常n是從1到35的整數，優選從15到25的整數，X可以相同或不同。在一個優選實施方式中，X包含選自SEQIDNOs574-593的序列，Y包含SEQIDNO594所示序列。在另一個優選實施方式中，示例性O772P多肽包含SEQIDNO595所述序列，含有20個重復序列元件(即，X20)，其中X元件以下列順序排列(在O772P重復區中從N-末端到C-末端移動)SEQIDNO574-SEQIDNO575-SEQIDNO576-SEQIDNO577-SEQIDNO578-SEQIDNO579-SEQIDNO580-SEQIDNO581-SEQIDNO582-SEQIDNO583-SEQIDNO584-SEQIDNO585-SEQIDNO586-SEQIDNO587-SEQIDNO588-SEQIDNO589-SEQIDNO590-SEQIDNO591-SEQIDNO592-SEQIDNO593。根據本發明另一方面，提供了有Xn-Y結構的O772P多核苷酸，其中X包含選自SEQIDNOs512-540，542-546和548-567任一個的O772P重復序列元件。通常Y包含與SEQIDNO586所示O772P恒定區序列有至少80％同一性，優選至少90％同一性，更優選至少95％同一性的序列。在這個實施方式中，通常n是從1到35，優選從15到25的整數，X可以相同或不同。在另一個實施方式中，示例性O772P多核苷酸包含SEQIDNO569所述序列，含有20個重復序列元件(即，X20)。根據本發明另一方面，提供了O772多肽，它包含至少SEQIDNO490-511任一個所示的抗體表位(antibodyepitope)序列。根據本發明另一方面，提供了O8E多肽，其包含至少SEQIDNOs394-415任一個所示的抗體表位序列。序列標識符和附圖的簡要說明SEQIDNO1-71是圖1A-1S所示的卵巢癌抗原多核苷酸。SEQIDNO72-74是圖2A-2C所示的卵巢癌抗原多核苷酸。SEQIDNO75是卵巢癌多核苷酸3g(圖4)。SEQIDNO76是卵巢癌多核苷酸3f(圖5)。SEQIDNO77是卵巢癌多核苷酸6b(圖6)。SEQIDNO78是卵巢癌多核苷酸8e(圖7A)。SEQIDNO79是卵巢癌多核苷酸8h(圖7B)。SEQIDNO80是卵巢癌多核苷酸12e(圖8)。SEQIDNO81是卵巢癌多核苷酸12h(圖9)。SEQIDNO82-310是圖15A-15EEE所示的卵巢癌抗原多核苷酸。SEQIDNO311是卵巢癌多核苷酸O772P的全長序列。SEQIDNO312是O772P氨基酸序列。SEQIDNO313-384是卵巢癌抗原多核苷酸。SEQIDNO385代表克隆O772P一種形式的cDNA序列，命名為21013。SEQIDNO386代表克隆O772P一種形式的cDNA序列，命名為21003。SEQIDNO387代表克隆O772P一種形式的cDNA序列，命名為21008。SEQIDNO388是與SEQIDNO385對應的氨基酸序列。SEQIDNO389是與SEQIDNO386對應的氨基酸序列。SEQIDNO390是與SEQIDNO387對應的氨基酸序列。SEQIDNO391是卵巢癌多核苷酸O8E的全長序列。SEQIDNO392-393是O8E編碼的蛋白質序列。SEQIDNO394-415是與OE8抗體表位對應的肽序列。SEQIDNO416-435是用OE8全長開放閱讀框架預測的可能的HLA-A210mer結合肽。SEQIDNO436-455是用OE8全長開放閱讀框架預測的可能的HLA-A29mer結合肽。SEQIDNO456是顯示與O772P有同源性的全長Genbank序列的截短核苷酸序列。SEQIDNO457是顯示與O772P有顯著同源性的全長Genbank序列。SEQIDNO458是編碼顯示與O772P有同源性的全長Genbank序列的截短形式的蛋白質。SEQIDNO459是顯示與O772P蛋白質序列有顯著同源性的Genbank的全長蛋白質序列。SEQIDNO460編碼包含在殘基1-70中的O772P獨特的N-末端部分。SEQIDNO461包含單一序列并編碼SEQIDNO456殘基1-313。SEQIDNO462是克隆O772P的假設序列。SEQIDNO463是克隆FLJ14303的cDNA序列。SEQIDNO464是克隆O772P的部分cDNA序列。SEQIDNO465是克隆O772P的部分cDNA序列。SEQIDNO466是克隆O772P的部分cDNA序列。SEQIDNO467是克隆O772P的部分cDNA序列。SEQIDNO468是克隆O772P的部分cDNA序列。SEQIDNO469是克隆O772P的部分cDNA序列。SEQIDNO470是克隆O772P的部分cDNA序列。SEQIDNO471是克隆O772P的部分cDNA序列。SEQIDNO472是克隆O772P的部分cDNA序列。SEQIDNO473是克隆O772P的部分cDNA序列。SEQIDNO474是克隆O772P的部分cDNA序列。SEQIDNO475是克隆O772P的部分cDNA序列。SEQIDNO476是克隆O772P的部分cDNA序列。SEQIDNO477代表卵巢腫瘤抗原O772P新的5’-末端。SEQIDNO478是SEQIDNO462編碼的氨基酸序列。SEQIDNO479是SEQIDNO463編碼的氨基酸序列。SEQIDNO480是SEQIDNO472編碼的部分氨基酸序列。SEQIDNO481是SEQIDNO471可能的開放閱讀框架編碼的部分氨基酸序列。SEQIDNO482是SEQIDNO471第二個可能的開放閱讀框架編碼的部分氨基酸序列。SEQIDNO483是SEQIDNO467編碼的部分氨基酸序列。SEQIDNO484是SEQIDNO466可能的開放閱讀框架編碼的部分氨基酸序列。SEQIDNO485是SEQIDNO466第二個可能的開放閱讀框架編碼的部分氨基酸序列。SEQIDNO486是SEQIDNO465編碼的部分氨基酸序列。SEQIDNO487是SEQIDNO464編碼的部分氨基酸序列。SEQIDNO488代表O772P的細胞外、跨膜和細胞質區。SEQIDNO489代表O772P的預測細胞外結構域。SEQIDNO490代表與O772P特異抗體表位對應的肽#2的氨基酸序列。SEQIDNO491代表與O772P特異抗體表位對應的肽#6的氨基酸序列。SEQIDNO492代表與O772P特異抗體表位對應的肽#7的氨基酸序列。SEQIDNO493代表與O772P特異抗體表位對應的肽#8的氨基酸序列。SEQIDNO494代表與O772P特異抗體表位對應的肽#9的氨基酸序列。SEQIDNO495代表與O772P特異抗體表位對應的肽#11的氨基酸序列。SEQIDNO496代表與O772P特異抗體表位對應的肽#13的氨基酸序列。SEQIDNO497代表與O772P特異抗體表位對應的肽#22的氨基酸序列。SEQIDNO498代表與O772P特異抗體表位對應的肽#24的氨基酸序列。SEQIDNO499代表與O772P特異抗體表位對應的肽#27的氨基酸序列。SEQIDNO500代表與O772P特異抗體表位對應的肽#40的氨基酸序列。SEQIDNO501代表與O772P特異抗體表位對應的肽#41的氨基酸序列。SEQIDNO502代表與O772P特異抗體表位對應的肽#47的氨基酸序列。SEQIDNO503代表與O772P特異抗體表位對應的肽#50的氨基酸序列。SEQIDNO504代表與O772P特異抗體表位對應的肽#51的氨基酸序列。SEQIDNO505代表與O772P特異抗體表位對應的肽#52的氨基酸序列。SEQIDNO506代表與O772P特異抗體表位對應的肽#53的氨基酸序列。SEQIDNO507代表與O772P特異抗體表位對應的肽#58的氨基酸序列。SEQIDNO508代表與O772P特異抗體表位對應的肽#59的氨基酸序列。SEQIDNO509代表與O772P特異抗體表位對應的肽#60的氨基酸序列。SEQIDNO510代表與O772P特異抗體表位對應的肽#61的氨基酸序列。SEQIDNO511代表與O772P特異抗體表位對應的肽#71的氨基酸序列。SEQIDNO512(O772P重復1)代表與O772P5’可變區重復號21對應的cDNA序列實例。SEQIDNO513(O772P重復2)代表與O772P5’可變區重復號20對應的cDNA序列實例。SEQIDNO514(O772P重復3)代表與O772P5’可變區重復號19對應的cDNA序列實例。SEQIDNO515(O772P重復4)代表與O772P5’可變區重復號18對應的cDNA序列實例。SEQIDNO516(O772P重復5)代表與O772P5’可變區重復號17對應的cDNA序列實例。SEQIDNO517(HB重復1)代表與O772P5’可變區重復號21對應的cDNA序列實例。SEQIDNO518(HB重復2)代表與O772P5’可變區重復號20對應的cDNA序列實例。SEQIDNO519(HB重復3)代表與O772P5’可變區重復號19對應的cDNA序列實例。SEQIDNO520(HB重復4)代表與O772P5’可變區重復號18對應的cDNA序列實例。SEQIDNO521(HB重復5)代表與O772P5’可變區重復號17對應的cDNA序列實例。SEQIDNO522(HB重復65’-末端)代表與O772P5’可變區重復號16對應的cDNA序列實例。SEQIDNO523(1043400.1重復1)代表與O772P5’可變區重復號9對應的cDNA序列實例。SEQIDNO524(1043400.1重復2)代表與O772P5’可變區重復號10對應的cDNA序列實例。SEQIDNO525(1043400.1重復3)代表與O772P5’可變區重復號10/11對應的cDNA序列實例。SEQIDNO526(1043400.1重復4)代表與O772P5’可變區重復號11對應的cDNA序列實例。SEQIDNO527(1043400.1重復5)代表與O772P5’可變區重復號14對應的cDNA序列實例。SEQIDNO528(1043400.1重復6)代表與O772P5’可變區重復號17對應的cDNA序列實例。SEQIDNO529(1043400.3重復1)代表與O772P5’可變區重復號20對應的cDNA序列實例。SEQIDNO530(1043400.3重復2)代表與O772P5’可變區重復號21對應的cDNA序列實例。SEQIDNO531(1043400.5重復1)代表與O772P5’可變區重復號8對應的cDNA序列實例。SEQIDNO532(1043400.5重復2)代表與O772P5’可變區重復號9對應的cDNA序列實例，此外還含有內含子序列。SEQIDNO533(1043400.5重復2)代表與O772P5’可變區重復號9對應的cDNA序列實例。SEQIDNO534(1043400.8重復1)代表與O772P5’可變區重復號17對應的cDNA序列實例。SEQIDNO535(1043400.8重復2)代表與O772P5’可變區重復號18對應的cDNA序列實例。SEQIDNO536(1043400.8重復3)代表與O772P5’可變區重復號19對應的cDNA序列實例。SEQIDNO537(1043400.9重復1)代表與O772P5’可變區重復號4對應的cDNA序列實例。SEQIDNO538(1043400.9重復2)代表與O772P5’可變區重復號5對應的cDNA序列實例。SEQIDNO539(1043400.9重復3)代表與O772P5’可變區重復號7對應的cDNA序列實例。SEQIDNO540(1043400.9重復4)代表與O772P5’可變區重復號8對應的cDNA序列實例。SEQIDNO541(1043400.11重復1)代表與O772P5’可變區重復號1對應的cDNA序列實例。SEQIDNO542(1043400.11重復2)代表與O772P5’可變區重復號2對應的cDNA序列實例。SEQIDNO543(1043400.11重復3)代表與O772P5’可變區重復號3對應的cDNA序列實例。SEQIDNO544(1043400.11重復4)代表與O772P5’可變區重復號11對應的cDNA序列實例。SEQIDNO545(1043400.11重復5)代表與O772P5’可變區重復號12對應的cDNA序列實例。SEQIDNO546(1043400.12重復1)代表與O772P5’可變區重復號20對應的cDNA序列實例。SEQIDNO547(PB重復A)代表與O772P5’可變區重復號1對應的cDNA序列實例。SEQIDNO548(PB重復B)代表與O772P5’可變區重復號2對應的cDNA序列實例。SEQIDNO549(PB重復E)代表與O772P5’可變區重復號3對應的cDNA序列實例。SEQIDNO550(PB重復G)代表與O772P5’可變區重復號4對應的cDNA序列實例。SEQIDNO551(PB重復C)代表與O772P5’可變區重復號4對應的cDNA序列實例。SEQIDNO552(PB重復H)代表與O772P5’可變區重復號6對應的cDNA序列實例。SEQIDNO553(PB重復J)代表與O772P5’可變區重復號7對應的cDNA序列實例。SEQIDNO554(PB重復K)代表與O772P5’可變區重復號8對應的cDNA序列實例。SEQIDNO555(PB重復D)代表與O772P5’可變區重復號9對應的cDNA序列實例。SEQIDNO556(PB重復I)代表與O772P5’可變區重復號10對應的cDNA序列實例。SEQIDNO557(PB重復M)代表與O772P5’可變區重復號11對應的cDNA序列實例。SEQIDNO558(PB重復9)代表與O772P5’可變區重復號12對應的cDNA序列實例。SEQIDNO559(PB重復8.5)代表與O772P5’可變區重復號13對應的cDNA序列實例。SEQIDNO560(PB重復8)代表與O772P5’可變區重復號14對應的cDNA序列實例。SEQIDNO561(PB重復7)代表與O772P5’可變區重復號15對應的cDNA序列實例。SEQIDNO562(PB重復6)代表與O772P5’可變區重復號16對應的cDNA序列實例。SEQIDNO563(PB重復5)代表與O772P5’可變區重復號17對應的cDNA序列實例。SEQIDNO564(PB重復4)代表與O772P5’可變區重復號18對應的cDNA序列實例。SEQIDNO565(PB重復3)代表與O772P5’可變區重復號19對應的cDNA序列實例。SEQIDNO566(PB重復2)代表與O772P5’可變區重復號20對應的cDNA序列實例。SEQIDNO567(PB重復1)代表與O772P5’可變區重復號21對應的cDNA序列實例。SEQIDNO568代表3’恒定區cDNA序列。SEQIDNO569代表含有21個重復之共有序列，3’恒定區和3’非翻譯區的cDNA序列。SEQIDNO570代表共有重復序列的cDNA序列。SEQIDNO571代表O772P5’可變區重復號1的一個可能開放閱讀框架的共有氨基酸序列。SEQIDNO572代表O772P5’可變區重復號1的第二個可能開放閱讀框架的共有氨基酸序列。SEQIDNO573代表O772P5’可變區重復號1的第三個可能開放閱讀框架的共有氨基酸序列。SEQIDNO574代表O772P5’可變區重復號2的共有氨基酸序列。SEQIDNO575代表O772P5’可變區重復號3的共有氨基酸序列。SEQIDNO576代表O772P5’可變區重復號4的共有氨基酸序列。SEQIDNO577代表O772P5’可變區重復號5的共有氨基酸序列。SEQIDNO578代表O772P5’可變區重復號6的共有氨基酸序列。SEQIDNO579代表O772P5’可變區重復號7的共有氨基酸序列。SEQIDNO580代表O772P5’可變區重復號8的共有氨基酸序列。SEQIDNO581代表O772P5’可變區重復號9的共有氨基酸序列。SEQIDNO582代表O772P5’可變區重復號10的共有氨基酸序列。SEQIDNO583代表O772P5’可變區重復號11的共有氨基酸序列。SEQIDNO584代表O772P5’可變區重復號12的共有氨基酸序列。SEQIDNO585代表O772P5’可變區重復號13的共有氨基酸序列。SEQIDNO586代表O772P5’可變區重復號14的共有氨基酸序列。SEQIDNO587代表O772P5’可變區重復號15的共有氨基酸序列。SEQIDNO588代表O772P5’可變區重復號16的共有氨基酸序列。SEQIDNO589代表O772P5’可變區重復號17的共有氨基酸序列。SEQIDNO590代表O772P5’可變區重復號18的共有氨基酸序列。SEQIDNO591代表O772P5’可變區重復號19的共有氨基酸序列。SEQIDNO592代表O772P5’可變區重復號20的共有氨基酸序列。SEQIDNO593代表O772P5’可變區重復號21的共有氨基酸序列。SEQIDNO594代表3’恒定區的氨基酸序列。SEQIDNO595代表含有21個重復之共有序列和3’恒定區的氨基酸序列。SEQIDNO596代表共有重復序列的氨基酸序列。圖1A-1S(SEQIDNO1-71)描述了編碼代表性分泌型卵巢癌抗原的多核苷酸的部分序列。圖2A-2C描述了圖1的3個克隆的全部插入序列。圖2表示命名為O7E(11731；SEQIDNO72)的序列，圖2B表示命名為O9E(11785；SEQIDNO73)的序列，及圖2C表示命名為O8E(13695；SEQIDNO74)的序列。圖3表示命名為O8E的卵巢癌序列微陣列表達分析結果。圖4表示編碼卵巢癌序列的多核苷酸的部分序列(命名為3g；SEQIDNO75)，所述的卵巢癌序列是人T-細胞白血病病毒類型I癌蛋白質TAX和骨粘連蛋白的剪接融合體。圖5表示命名為3f(SEQIDNO76)的卵巢癌多核苷酸。圖6表示命名為6b(SEQIDNO77)的卵巢癌多核苷酸。圖7A和7B表示命名為8e(SEQIDNO78)和8h(SEQIDNO79)的卵巢癌多核苷酸。圖8表示命名為12c(SEQIDNO80)的卵巢癌多核苷酸。圖9表示命名為12h(SEQIDNO81)的卵巢癌多核苷酸。圖10描述了命名為3f的卵巢癌序列微陣列表達分析結果。圖11描述了命名為6b的卵巢癌序列微陣列表達分析結果。圖12描述了命名為8e的卵巢癌序列微陣列表達分析結果。圖13描述了命名為12c的卵巢癌序列微陣列表達分析的結果。圖14描述了命名為12h的卵巢癌序列微陣列表達分析的結果。圖15A-15EEE描述了編碼代表性分泌型卵巢癌抗原的附加多核苷酸的部分序列(SEQIDNO82-310)。圖16是示例全長序列中各種部分O8E序列的位置的圖解。圖17是示例對O8E蛋白質的表位作圖研究結果圖。圖18是O8E細胞表面表達的熒光激活細胞分類術(FACS)分析圖。圖19是O8E細胞表面表達的熒光激活細胞分類術(FACS)分析圖。圖20表示O8E轉染的HEK293細胞的熒光激活細胞分類術(FACS)分析，證明了O8E的細胞表面表達。圖21表示SKBR3乳腺腫瘤細胞的熒光激活細胞分類術(FACS)分析，證明了O8E的細胞表面表達。圖22表示HEK293細胞中的O8E表達。用抗O8E兔多克隆抗血清#233L探測細胞。圖23表示抗O8E兔血清的ELISA分析。圖24表示親和純化的兔抗O8E多克隆抗體的ELISA分析。圖25是測定抗O8EmAb(單克隆抗體)的抗體內化的圖，表示抗氨基酸61-80的mAbs誘導了配體內化。發明詳述如上所述，概括地，本發明涉及用于癌癥(如卵巢癌)治療的組合物和方法。本發明所述組合物可以包括免疫原性多肽，編碼這種多肽的多核苷酸，結合多肽的結合劑如抗體，抗原呈遞細胞(APCs)和/或免疫系統細胞(例如，T細胞)。本發明多肽通常包含至少卵巢癌蛋白質或其變異體的免疫原性部分。用免疫測定技術已鑒定出一些卵巢癌蛋白質，而且在本發明中被稱為卵巢癌抗原。“卵巢癌抗原”是卵巢腫瘤細胞(優選人細胞)以至少高于正常卵巢細胞水平至少2倍的水平表達的蛋白質。某些卵巢癌抗原可檢測地(在免疫測定中，如ELISA或Westernblot)與抗植入了人卵巢腫瘤的免疫缺陷動物血清產生的抗血清反應。這樣的卵巢癌抗原從卵巢腫瘤流出或分泌進入免疫缺陷動物的血清。因此，本發明提供的一些卵巢癌抗原是分泌型抗原。本發明的一些核酸序列通常包含編碼這種多肽全部或一部分的DNA或RNA序列，或是這種序列的互補序列。本發明進一步提供了用評估卵巢腫瘤中表達改變的技術鑒定的卵巢癌序列。這樣的序列可以是多核苷酸或蛋白質序列。卵巢癌序列在卵巢腫瘤中通常以高于正常卵巢組織中表達水平至少2倍，優選至少5倍的水平表達，這是用這里提供的代表性測定法測定的。本發明提供了一些部分卵巢癌多核苷酸序列。包含這樣的多核苷酸序列(或其互補序列)的基因編碼的蛋白質也認為是卵巢癌蛋白質。抗體通常是免疫系統蛋白質，或其抗原結合片段，它們能結合本文所述卵巢癌多肽的至少一部分。本發明提供的組合物中可以應用的T細胞通常是對這種多肽特異的T細胞(例如，CD4+和/或CD8+)。本文所述的一些方法進一步利用了表達這里提供的卵巢癌多肽的抗原呈遞細胞(如樹突細胞或巨噬細胞)。卵巢癌多核苷酸編碼本文所述卵巢癌蛋白質或其一部分或其它變異體的任何多核苷酸都包括在本發明中。優選的多核苷酸包含編碼卵巢癌蛋白質一部分的至少15個連續核苷酸，優選至少30個連續核苷酸，更優選至少45個連續核苷酸。更優選，多核苷酸編碼卵巢癌蛋白質，如卵巢癌抗原的免疫原性部分。與任何這樣的序列互補的多核苷酸也包括在本發明中。多核苷酸可以是單鏈(編碼鏈或反義鏈)或雙鏈，而且可以是DNA(基因組、cDNA或合成的)或RNA分子。附加的編碼或非編碼序列可以，但不是必需，存在于本發明多核苷酸中，而且多核苷酸可以，但不是必需，與其它分子和/或支持材料連接。多核苷酸可以包含天然序列(即，編碼卵巢癌蛋白質或其部分的內源序列)或可以包含這樣的序列的變異體。多核苷酸變異體可以包含一個或多個置換、添加、缺失和/或插入，使得與天然卵巢癌蛋白質比較，所述編碼多肽的免疫原性不減少。通常可以如本文所述評估對編碼多肽的免疫原性的影響。變異體優選顯示與編碼天然卵巢癌蛋白質或其部分的多核苷酸有至少約70％同一性，更優選有至少約80％同一性，最優選有至少約90％同一性。通過用本領域技術人員熟知的計算機算法，如Megalign，用默認參數，比較序列可以容易地檢測兩個多核苷酸或多肽序列的同一性百分率。通常通過“比較窗口”比較序列以鑒定和比較序列相似性的局部區域進行兩個序列間比較。本文所用“比較窗口”指至少約20個連續位置，通常30到約75個，或40到約50個，其中兩個序列最佳對齊(aligned)后，序列可以與同樣數目連續位置的參照序列比較。可以用，例如，Lasergene這套生物信息學軟件(DNASTAR，Inc.，Madison，WI)的Megalign程序，用默認參數進行比較序列的最佳對齊。優選地，通過在至少20個位置的比較窗口比較兩個最佳對齊序列檢測序列同一性的百分數，其中窗口中多核苷酸或多肽序列部分與參照序列(不包含添加或缺失)比較可以包含20％或以下，通常5-15％，或10-12％的添加或缺少(即缺口)。可以通過測定在兩個序列中出現相同核酸堿基或氨基酸殘基的位置數得出匹配位置數，匹配位置數除以參照序列總位置數(即，窗口大小)，用100乘以所得結果得出序列同一性的百分數，來計算同一性百分數。變異體也可以，或作為替代方案，與天然基因，或其部分或互補序列顯著同源。在中度嚴格條件下，這樣的多核苷酸變異體能與編碼天然卵巢癌蛋白質(或互補序列)的天然存在的DNA序列雜交。適合的中度嚴格條件包括在5×SSC，0.5％SDS，1.0mMEDTA(pH8.0)溶液中預洗；在50℃-65℃，5×SSC中雜交過夜；隨后65℃，用含有0.1％SDS的2×，0.5×和0.2×SSC各洗2次20分鐘。本領域技術人員將理解，做為遺傳密碼簡并的結果，存在許多編碼本發明所述多肽的核苷酸序列。這些多核苷酸中一些與任何天然基因的核苷酸序列具有最小限度的同源性。因此，本發明特別考慮了由于密碼子使用不同而改變的多核苷酸。而且，包含本文提供的多核苷酸序列的基因的等位基因在本發明范圍內。等位基因是由于一個或多個突變，如核苷酸缺失、添加和/或置換而改變的內源基因。由此產生的mRNA和蛋白質可以，但不是必需，有改變的結構或功能。可以用標準技術(例如雜交、擴增和/或數據庫序列比較)鑒定等位基因。可以用各種技術中任一種制備多核苷酸。例如，如下文將詳述的，可以通過用如下抗血清篩選晚期傳代卵巢腫瘤表達文庫鑒定卵巢癌多核苷酸，所述抗血清是在用植入晚期傳代卵巢腫瘤的SCID小鼠血清注射免疫活性的小鼠后用這種小鼠的血清產生的。卵巢癌多核苷酸也可以用目的是評估差異基因表達的各種技術中任一種鑒定。或者，可以從卵巢腫瘤細胞制備的cDNA擴增多核苷酸。可以通過聚合酶鏈式反應(PCR)擴增這樣的多核苷酸。對于這個方法而言，可以基于本發明提供的序列設計、可以購買或合成序列特異的引物。可以用擴增后的部分，利用公知技術，從合適文庫(例如，卵巢癌cDNA文庫)分離全長基因。在這樣的技術中，用一個或多個多核苷酸探針或適合擴增的引物篩選文庫(cDNA或基因組)。優選地，按大小篩選文庫以包括較大分子。也可以優選隨機引物文庫以鑒定基因5’和上游區域。優選基因組文庫以獲得內含子和延伸5’序列。對于雜交技術，可以用公知技術標記(例如，通過用32P切口平移或末端標記)部分序列。隨后通過用標記探針(參見Sambrook等，MolecularCloningALaboratoryManual，ColdSpringHarborLaboratories，ColdSpringHarbor，NY，1989)雜交含有變性細菌菌落(或含有噬菌斑的菌苔)的濾膜篩選細菌或細菌噬菌體文庫。篩選和擴大雜交菌落或噬菌斑，分離DNA進行進一步分析。可以通過，例如，用部分序列上的引物和載體引物的PCR分析cDNA克隆以檢測附加序列的量。可以產生限制性圖譜和部分序列上的以鑒定一個和多個重疊克隆。然后可以用標準技術測定完整序列，這包括產生一系列缺失克隆。隨后，裝配由此產生的重疊序列為單一連續序列。用公知技術，通過連接適合片段可以產生全長cDNA分子。作為替代方案，存在從部分cDNA序列獲得全長編碼序列的大量擴增技術。在這些技術中，通常用PCR進行擴增。可以用各種商用試劑盒的任一個進行擴增步驟。可以用，例如，本領域公知的軟件設計引物。優選22-30核苷酸長度，有至少50％GC含量和在約68-72℃溫度下與靶序列退火的引物。如上所述可以測序擴增區域，而且可以裝配重疊序列為連續序列。這種擴增技術之一是反向PCR(參見Triglia等，Nucl.AcidsRes.168186，1988)，其用限制性內切酶在基因已知區產生片段。然后通過分子內連接環化這個片段，用這個片段作為模板，用來源于已知區的不同方向的引物進行PCR。在可替換的方法中，可以通過用接頭序列的引物和對已知區域特異的引物擴增獲得鄰接部分序列的序列。擴增后的序列通常用同樣的接頭引物和對已知區域特異的第二個引物進行第二輪擴增。這個方法的改變是利用在已知序列相反方向開始延伸的兩個引物，這在WO96/38591中描述了。另外的技術包括捕獲PCR(capturePCR)(Lagrstrom等，PCRMethodsApplic.1111-19，1991)和步行PCR(walkingPCR)(Parker等，Nucl.Acids.Res.193055-60，1991)。也可以利用其它采用擴增的方法以獲得全長cDNA序列。在一些情況下，通過已表達序列標志(EST)數據庫中提供的序列的分析可能獲得全長cDNA序列，可從GenBank中得到已表達序列標志(EST)數據庫。用公知程序(例如，NCBIBLAST檢索)通常可以進行重疊ESTs的檢索，而且可以用這樣的ESTs產生連續的全長序列。圖1A-1S(SEQIDNO1-71)和圖15A-15EEE(SEQIDNO82-310)提供了編碼部分卵巢癌抗原的cDNA分子的一些核酸序列。圖1A-1S提供的序列看來是新的。對于圖15A-15EEE的序列，數據庫檢索表明了有顯著同一性的配對。這些多核苷酸是用目的是鑒定分泌的腫瘤抗原的技術，通過卵巢腫瘤cDNA表達文庫的血清學篩選分離的。簡而言之，在載體λ-Screen(Novagen)中從衍生于SCID的人卵巢腫瘤(OV9334)制備晚期傳代卵巢腫瘤表達文庫。通過用植入了晚期傳代卵巢腫瘤的SCID小鼠的血清注射免疫活性小鼠獲得用于篩選的血清。這個技術允許編碼分泌性腫瘤抗原免疫原性部分的cDNA分子的鑒定。具體地，本發明包括這里所述的多核苷酸，及包含這種序列的全長多核苷酸，這種全長多核苷酸的其它部分，和與這樣全長分子的全部或部分互補的序列。這個技術也可以用于其它類型腫瘤分泌的抗原的鑒定，這對本領域技術人員顯而易見。圖4-9(SEQIDNO75-81)及SEQIDNO313-384提供了編碼部分卵巢癌蛋白質的cDNA分子的其它核酸序列。這些序列是通過篩選腫瘤相關表達的微陣列cDNA(即，用本文的代表性測定法測定，卵巢腫瘤中表達至少高于正常卵巢組織5倍)鑒定的。根據制造商說明(而且基本上如Schena等，Proc.Natl.Acad.Sci.USA9310614-10619，1996和Heller等，Proc.Natl.Acad.Sci.USA942150-2155所述)用Synteni微陣列(PaloAltoCA)進行這樣的篩選。SEQIDNO311和319提供了包含這些核酸序列中一些的全長序列。各種公知技術中任何技術都可以用于評估cDNA的腫瘤相關表達。例如，可以應用利用標記多核苷酸探針的雜交技術。可供選擇地，或此外，可以用擴增技術，如實時(real-time)PCR(參見Gibson等，GenomeResearch6995-1001，1996；Heid等，GenomeResearch6986-994，1996)。實時PCR是評估擴增期間PCR產物積累水平的技術。這個技術允許多個樣品中mRNA水平的定量評估。簡而言之，從腫瘤和正常組織提取mRNA，而且用標準技術制備cDNA。例如，用PerkinElmer/AppliedBiosystem(FosterCity，CA)7700Prism儀器可以進行實時PCR。用例如PerkinElmer/AppliedBiosystem(FosterCity，CA)提供的Primerexpress程序，可以為目的基因設計配對引物及熒光探針。本領域技術人員可以最初確定引物和探針的最佳濃度，而且可以，例如從PerkinElmer/AppliedBiosystem(FosterCity，CA)購得對照(例如β-肌動蛋白)引物和探針。為了測定樣品中特定RNA的量，同時用含有目的基因的質粒產生標準曲線。可以用實時PCR測定的Ct值產生標準曲線，所述值與用在測定法中的起始cDNA濃度有關。通常范圍為10-106目的基因拷貝的標準稀釋是足夠的。此外，產生對照序列的標準曲線。這允許組織樣品起始RNA含量相對于對照量的標準化，以便于比較。通常可以通過本領域公知的任何方法制備多核苷酸變異體，包括通過例如固相亞磷酰胺化學合成的化學合成。用標準誘變技術，如寡核苷酸定向位點特異誘變(參見Adelman等，DNA2183，1983)也可以在核苷酸序列中引入修飾。或者，假如DNA與適合的RNA聚合酶啟動子(如T7或SP6)一起被引入載體，那么通過編碼卵巢癌抗原或其部份的DNA序列體外或體內轉錄可以產生RNA分子。如本發明所述，一些部分可以用于制備編碼多肽。此外，或作為替代方案，可以給患者施用一部分以便體內產生編碼多肽。與編碼序列互補的序列的一部分(即反義多核苷酸)也可以用做探針或調節基因表達。可以轉錄成反義RNA的cDNA構建體可以被引入細胞或組織以有利于反義RNA產生。也可以用本發明所述反義多核苷酸抑制卵巢癌蛋白質的表達。可以用反義技術通過三股螺旋的形成控制基因表達，三股螺旋的形成損壞雙螺旋充分打開以結合聚合酶、轉錄因子或調節分子的能力(參見Gee等，在Huber和Carr，MolecularandImmunologicApproaches，FuturaPublishingCo.(Mt.Kisco，NY；1994)中的描述)。可備選地，可以設計反義分子與基因控制區(例如，啟動子、增強子或轉錄起始位點)雜交，而且阻止基因轉錄；或通過抑制轉錄物與核糖體結合阻止翻譯。任何多核苷酸都可以進一步被修飾以增強體內穩定性。可能的修飾包括，但不限于，在5’和/或3’末端增加側翼序列；在主鏈中用硫代磷酸酯或2’O-甲基，而不是磷酸二酯酶鍵接；和/或包括非常規的堿基如次黃嘌呤核苷，queosine，wybutosine，及腺嘌呤，胞嘧啶核苷，鳥嘌呤，胸腺嘧啶和脲嘧啶核苷的乙酰-，甲基-，硫代和其它修飾形式。用已建立的重組DNA技術可以將本發明所述的核苷酸序列和各種其它核苷酸序列連接。例如，可以克隆多核苷酸進入各種克隆載體，包括質粒、噬菌粒、λ-噬菌體衍生物和粘粒。特別有用的載體包括表達載體，復制載體，探針產生載體和測序載體。一般地，載體將包含在至少一種生物中起作用的復制起點，方便的限制性內切酶位點和一個和多個篩選標記。其它元件取決于期望的用途，而且對本領域技術人員顯而易見。在一些具體實施例方式中，可以配制多核苷酸以允許進入哺乳動物細胞，并在其中表達。這樣的制劑對治療目的特別有用，如下文所述。本領域技術人員將理解存在許多使多核苷酸在靶細胞中表達的方法，而且可以利用任何合適的方法。例如，可以將多核苷酸引入病毒載體，如，但不限于腺病毒，腺相關病毒，反轉錄病毒，或痘苗或其它痘病毒(例如，禽痘病毒)。引入DNA進入這類載體的技術是本領域技術人員公知的。反轉錄病毒可以附加地轉移或引入篩選標記基因(以幫助轉導細胞的鑒定或篩選)和/或靶組成成分，如編碼特定靶細胞之受體的配體的基因，以使載體有靶特異性。也可以用抗體，通過本領域技術人員公知的方法完成靶向。其它用于治療目的的制劑包括膠體分散系統，如大分子復合物、納米膠囊、微球體、珠粒和基于脂質的系統，包括水包油乳劑、微膠粒、混合微膠粒和脂質體。用做體外和體內遞送載體的優選膠體系統是脂質體(即人工膜泡囊)。這類系統的制備和用途是本領域公知的。卵巢癌多肽在本
發明內容中，多肽可以包含至少卵巢癌蛋白質或其變異體的免疫原性部分，如本文所述。如上所述，一些卵巢癌蛋白質是卵巢腫瘤細胞表達的卵巢癌抗原，而且在免疫測定(如ELISA)中可檢測地與如下抗血清反應，所述抗血清是針對植入了卵巢腫瘤的免疫缺陷動物的血清產生的。本文所述的卵巢癌多核苷酸編碼其它卵巢癌蛋白質。本發明所述多肽可以是任何長度。可以存在衍生于天然蛋白質和/或異源序列的附加序列，而且這樣的序列可以(但不是必須)有進一步的免疫原性或抗原性。本文所用“免疫原性部分”是B細胞和/或T細胞表面抗原受體識別(即特異結合)的抗原部分。這樣的免疫原性部分通常包含卵巢癌蛋白質或其變異體的至少5個氨基酸殘基，更優選地至少10，而且更優選地至少20個氨基酸殘基。優選的免疫原性部分是按本文所述分離的cDNA分子編碼的。更多的免疫原性部分通常可以用公知技術鑒定，如在Paul，FundamentalImmunology，第三版，243-247(RavenPress，1993)中及其所引參考文獻所概括的。這樣的技術包括篩選能與卵巢癌蛋白質特異的抗體，抗血清和/或T細胞系或克隆反應的多肽。如果抗血清和抗體特異結合卵巢癌蛋白質(即在ELISA或其它免疫測定中它們與卵巢癌蛋白質反應，而不與其它不相關蛋白質可檢測地反應)，那么如本文所用的抗血清和抗體是“卵巢癌蛋白質特異的”。用公知技術，可以如本文所述制備這樣的抗血清、抗體和T細胞。天然卵巢癌蛋白質的免疫原性部分是與這樣的抗血清、抗體和/或T細胞以不顯著少于全長多肽反應性的水平(即在ELISA和/或T細胞反應性測定法中)反應的部分。在這樣的測定法中，這樣的免疫原性部分可以以相似或高于全長蛋白質反應性的水平反應。通常可以用本領域技術人員公知的方法進行這樣篩選，如在Harlow和Lane，AntibodiesALaboratoryManual，ColdSpringHarborLaboratory，1988所述。例如，可以在固相載體上固定多肽，用患者血清接觸以允許在血清內的抗體與固定的多肽結合。然后除去未結合的血清，而且用，例如125I標記的蛋白質A檢測結合的抗體。如上所述，組合物可以包括天然卵巢癌蛋白質的變異體。多肽“變異體”，如本文所述，是通過一個或多個置換、缺失、和/或插入而不同于天然卵巢癌蛋白質的多肽，這使得該多肽免疫原性沒有顯著減弱。換而言之，與天然卵巢癌蛋白質比較，變異體與卵巢癌蛋白質特異的抗血清反應的能力可能加強或無變化，或與天然卵巢癌蛋白質比較可能減弱少于50％，優選少于20％。通過修飾上述多肽序列之一和評估修飾多肽與如本發明所述卵巢癌蛋白質特異的抗體或抗血清的反應性，通常可以鑒定這樣的變異體。優選的變異體包括其中除去了一個或多個部分，如N-末端前導序列或跨膜結構域的變異體。其它優選的變異體包括從成熟蛋白質N-末端和/或C-末端除去一小部分(例如，1-30個氨基酸，優選5-15個氨基酸)的變異體。優選多肽變異體顯示與天然多肽有至少約70％，更優選至少約90％，而且最優選至少約95％的同一性。優選地，變異體包含保守置換。“保守置換”是與一個氨基酸與另一個有相似特性的氨基酸置換，因此肽化學領域的技術人員將預期多肽的二級結構和親水性沒有顯著變化。通常可以在殘基極性、電荷、溶解度、疏水性、親水性和/或兩親性相似的基礎上進行氨基酸置換。例如，帶負電荷氨基酸包括天冬氨酸和谷氨酸；帶正電荷氨基酸包括賴氨酸和精氨酸；有相似親水性值，不帶電荷極性頭基團的氨基酸包括亮氨酸、異亮氨酸和纈氨酸；甘氨酸和丙氨酸；天冬酰胺和谷氨酰胺；和絲氨酸、蘇氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸。其它可以代表保守改變的氨基酸組包括(1)丙氨酸、脯氨酸、甘氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、天冬酰胺、絲氨酸、蘇氨酸；(2)半胱氨酸、絲氨酸、酪氨酸、蘇氨酸；(3)纈氨酸、異亮氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸；(4)賴氨酸、精氨酸、組氨酸；和(5)苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、組氨酸。變異體也可以，或可備選地包含非保守改變。例如通過對多肽免疫原性、二級結構和親水性有輕微影響的氨基酸的缺失或添加也可以(或可備選地)修飾變異體。如上所述，多肽可以在蛋白質端N-末端包含共翻譯或翻譯后引導蛋白質轉移的信號(或前導)序列。多肽也可以與接頭或其它易于多肽合成、純化或鑒定，或增強多肽與固相載體結合的序列綴合(conjugated)。例如多肽可以與免疫球蛋白Fc區域綴合。可以用各種公知方法中任一種制備多肽。用本領域技術人員公知的各種表達載體中任一種，從DNA序列可以容易地制備本發明所述DNA序列編碼的重組多肽。可以在包含重組多肽編碼DNA分子的表達載體轉化或轉染的適合宿主細胞中完成表達。適合宿主細胞包括原核生物、酵母、高等真核細胞。優選地，所用宿主細胞是大腸桿菌(E.coli)、酵母或哺乳動物細胞系，如COS或CHO。可以用商業可得到的過濾器首先濃縮從分泌重組蛋白質或多肽進入培養基的適合宿主/載體系統得到的上清液。濃縮后，可以應用濃縮物于適合的純化基質上，如親和性基質或離子交換樹脂。最后，利用一個或多個反相HPLC步驟進一步純化重組多肽。用本領域技術人員公知技術，通過合成方法也可以產生有少于約100個氨基酸，通常少于約50個氨基酸的部分和其它變異體。例如，可以用任何商業可獲得的固相技術，如Merrifield固相合成方法合成這樣的多肽，其中氨基酸順序加入至生長中的氨基酸鏈。參見Merrifield，J.Am.Chem.Soc.852149-2146，1963。從供應商，如AppliedBioSystem，Inc.(FosterCity，CA)可購得多肽自動合成設備，而且可以根據制造商的說明書操作。在一些特定實施方式中，多肽可以是包含多個本發明所述多肽，或包含一個本發明所述多肽和公知腫瘤抗原，如卵巢癌蛋白質或這種蛋白質的變異體的融合蛋白質。融合伴侶可以，例如有助于提供T輔助細胞表位(Thelperepitopes)(免疫融合伴侶)，優選人識別的T輔助細胞表位，或可以有助于以高于天然重組蛋白質的產量表達蛋白質(表達增強子)。一些優選的融合伴侶既是免疫學的又是表達增強的融合伴侶。可以選擇其它融合伴侶以增加蛋白質溶解度或使蛋白質靶向期望的細胞內區室。進一步的融合伴侶包括有利于蛋白質純化的親和標記。通常可以用標準技術，包括化學綴合(chemicalconjugation)，制備融合蛋白質。優選地，在表達系統中，融合蛋白質作為重組蛋白質表達，與非融合蛋白質比較允許增高水平的產生。簡而言之，可以單獨裝配編碼多肽組分的DNA序列，并連入適合表達載體。在有或無肽接頭時，編碼一個多肽組分的DNA序列3’-末端與編碼第二多肽組分的DNA序列5’-末端連接，使得可讀框架是同相的。這樣可以翻譯成保留兩種組成多肽生物活性的單一融合蛋白。可以利用肽接頭序列以足夠間距分開第一和第二多肽組分，確保每個多肽折疊成它的二級和三級結構。用本領域公知標準技術在融合蛋白中引入這樣的肽接頭序列。合適的肽接頭序列可以基于下列因素選擇(1)它們能形成可彎曲的延伸構象；(2)它們不能形成能與第一和第二多肽功能表位相互作用的二級結構；和(3)缺少可能與多肽功能表位反應的疏水或帶電殘基。優選的多肽接頭序列包含甘氨酸、天冬酰胺和絲氨酸殘基。其它接近中性的氨基酸，如蘇氨酸和丙氨酸也可以用于接頭序列。可以有用地用作接頭的氨基酸序列包括在Maratea等，Gene4039-46，1985；Murphy等，Proc.Natl.Acid.Sci.USA838258-8262，1986；美國專利號4,935,233和美國專利號4,751,180中所述的那些。接頭序列長度通常可以從1到約50個氨基酸。如果第一和第二多肽有非必需N-末端氨基酸區，這些非必需N-末端氨基酸區能用于分離功能結構域和阻止空間干擾，則不需要接頭序列。連接的DNA序列可操作地與合適的轉錄或翻譯調節元件連接。負責DNA表達的調節元件僅位于編碼第一多肽的DNA序列5’。相似地，終止翻譯所需要的終止密碼子和轉錄終止信號僅出現在編碼第二多肽的DNA序列3’。也提供了包含本發明多肽和不相關免疫原性蛋白質的融合蛋白質。優選地，所述免疫原性蛋白質能激發記憶應答。這種蛋白質的例子包括破傷風、肺結核和肝炎蛋白質(參見，例如，Stoute等，NewEngl.J.Med.，33686-91，1997)。在優選實施方式中，免疫融合伴侶來源于蛋白質D，革蘭氏陰性細菌流感嗜血桿菌(Haemophilusinfluenza)B(WO91/18926)的表面蛋白質。優選地，蛋白質D衍生物大約包含蛋白質的頭1/3(例如，頭N-末端100-110個氨基酸)，而且可以脂質化蛋白質D衍生物。在一些優選實施方式中，脂蛋白D融合伴侶的最初109個殘基包括在N-末端以給多肽提供附加外源T細胞表位和增加在大腸桿菌(E.coli)中的表達水平(這樣起到表達增強子作用)。脂質尾部確保抗原對抗原呈遞細胞的最佳呈遞。其它融合伴侶包括流感病毒的非結構蛋白質，NS1(血凝素)。盡管可以用包括T輔助細胞表位的不同部分，但通常用N-末端81個氨基酸。在另一個實施方式中，免疫融合伴侶是稱為LYTA的蛋白質，或它的部分(優選C-末端部分)。LYTA來源于肺炎鏈球菌，其合成N-乙酰-L-丙氨酸酰胺酶，稱為酰胺酶LYTA(被LytA基因編碼；Gene43265-292，1986)。LYTA是特異分解肽聚糖主鏈某些鍵的自溶素。LYTA蛋白質的C-末端結構域與膽堿或一些膽堿類似物，如DEAE的親和有關。已利用這個特性研發對融合蛋白質表達有用的大腸桿菌(E.coli)C-LYTA表達質粒。已描述了(參見Biotechnology10795-798，1992)在氨基末端含有C-LYTA片段的雜合蛋白質的純化。在優選實施方式中，可以向融合蛋白質引入LYTA重復部分。在C-末端區域，從178個殘基開始發現了重復部分。特別優選的重復部分包含殘基188-305。一般而言，如本發明所述的多肽(包括融合蛋白質)和多核苷酸是分離的。“分離的”多肽或多核苷酸是從其原始環境移出的多肽或多核苷酸。例如，如果天然存在的蛋白質從一些或所有自然系統中共存物質中被分離出來，那么該天然存在的蛋白質是分離的。優選地，這樣的多肽有至少約90％的純度，更優選至少約95％純度，最優選至少約99％純度。如果，例如多核苷酸被克隆進不是天然環境一部分的載體中，就認為多核苷酸被分離了。結合劑本發明進一步提供了試劑，如抗體和其抗原結合片段，其能特異地與卵巢癌蛋白質結合。用在這里的抗體，或其抗原結合片段，如果它以可檢測水平與卵巢癌蛋白質反應(例如，在ELISA中)，而在相似條件下，不與不相關蛋白質可檢測地反應，就是“特異結合”卵巢癌蛋白質。用在這里的“結合”指兩個分離分子間非共價連接，以致形成“復合物”。例如，通過測定復合物形成的結合常數可以評估結合能力。結合常數是當復合物濃度除以組分產物濃度時獲得的值。一般地，當復合物形成的結合常數超過約103L/mol時，在本發明上下文中兩個化合物稱為“結合”。可以用本領域公知方法測定結合常數。用本文提供的代表性測定法，結合劑進一步能區分患癌癥(如卵巢癌)的患者和沒患癌癥的患者。換而言之，在患這種疾病的至少約20％的患者中，結合卵巢癌抗原的抗體或其它結合劑將產生表明癌癥存在的信號，而且在沒患癌癥的至少約90％的個體中將產生表明這種疾病不存在的陰性信號。為了檢測結合劑是否滿足這種要求，可以如本文所述測定患癌癥(用標準診斷方法測定的)和沒患癌癥患者生物樣品(例如血液、血清、leukophoresis、尿和/或腫瘤活檢)中與結合劑結合的多肽的存在。顯而易見，應該測定統計學上顯著的患病和沒患病樣品數。每個結合劑應該滿足上述標準；然而，本領域技術人員將認識到可以聯合使用結合劑以改進敏感性。滿足上述要求的任何試劑都可以是結合劑。例如，結合劑可以是有或無肽組分的核糖體，RNA分子或多肽。在優選實施方式中，結合劑是抗體或其抗原結合片段。可以通過本領域技術人員公知各種技術任一種制備抗體。參見，例如Harlow和Lane，AntibodiesALaboratoryManual，ColdSpringHarborLaboratory，1988。一般地，可以通過細胞培養技術產生抗體，包括本文所述單克隆抗體的產生，或通過抗體基因轉染進適合細菌或哺乳動物細胞宿主，以允許產生重組抗體。在一個技術中，包含多肽的免疫原最初被注射進廣泛種類的哺乳動物中任一種(例如，小鼠、大鼠、兔子、綿羊和山羊)。在這步，本發明多肽可以用作免疫原，而不用修飾。可備選地，特別對于相對短的肽，如果肽與載體蛋白質連接，如牛血清白蛋白或匙孔_血藍蛋白，可能激發強免疫應答。給動物宿主注射免疫原，優選地，根據預先確定的包含一個或多個加強免疫的方案。定期取動物血液。隨后，例如，用與合適固相載體連接的多肽，通過親和層析，從這樣的抗血清中純化多肽特異的多克隆抗體。例如，用Kohler和Milstein，Eur.J.Immunol.6511-519，1976和其改進的技術可以制備對目的抗原多肽特異的單克隆抗體。簡而言之，這些方法包括能產生有期望特異性(即與目的多肽的反應性)的抗體的永生細胞系的制備。例如，可以從上述免疫動物得到的脾臟細胞產生這樣細胞系。隨后，脾臟細胞通過，例如與骨髓瘤細胞融合伴侶，優選與免疫動物同系的骨髓瘤細胞融合伴侶融合，這樣脾臟細胞可以永生化。可以利用各種融合技術。例如脾臟細胞和骨髓瘤細胞可以與非離子去污劑混合幾分鐘，然后低密度放置于支持雜交細胞生長，而不支持骨髓瘤細胞生長的選擇培養基上。優選篩選技術用HAT(次黃嘌呤，氨基喋呤，胸腺嘧啶脫氧核苷)篩選。在足夠時間后，通常約1到2周，觀察到雜種集落。篩選單集落，測定它們培養上清液的對多肽的結合活性。優選有高反應性和特異性的雜交瘤。從生長雜交瘤集落的上清液中分離單克隆抗體。另外，可以利用各種技術增加產量，如注射雜交瘤細胞系進入適合脊椎動物宿主，如小鼠的腹腔內。然后從腹水液體或血液中收集單克隆抗體。通過傳統技術，如層析、凝膠過濾、沉淀和提取除去抗體中污染物。本發明多肽也可以在純化過程，例如親和層析步驟中使用。在一些實施方式中，優選應用抗體的抗原結合片段。這樣片段包括Fab片段，其可用標準技術制備。簡而言之，可以從兔血清中通過蛋白質A珠粒柱(Harlow和Lane，AntibodiesALaboratoryManual，ColdSpringHarborLaboratory，1988)親和層析純化免疫球蛋白，而且用木瓜蛋白酶消化產生Fab和Fc片段。通過蛋白質A玻珠柱親和層析可以分離Fab和Fc片段。本發明單克隆抗體可以與一個或多個治療劑偶連。在這方面適合的治療劑包括放射性核素、分化誘導劑、藥物、毒素和其衍生物。優選的放射性核素包括90Y，123I，125I，131I，186Re，188Re，211At和212Bi。優選藥物包括氨甲喋呤，和嘧啶和嘌呤類似物。優選的分化誘導劑包括佛波酯和丁酸。優選的毒素包括蓖麻毒素，相思豆毒蛋白，白喉毒素，霍亂毒素，gelonin，假單胞菌外毒素，志賀菌毒素，和商陸抗病毒蛋白質。治療劑可以直接或間接(例如，通過接頭基團)與適合單克隆抗體偶連(例如，共價鍵合)。當治療劑和抗體每個都有能互相反應的取代基時，兩者間的直接反應是可能的。例如，在一個上的親核基團，如氨基或巰基，能與在另一個上含有羰基的基團如酸酐或酸鹵化物反應，或與含有容易離去基團(如鹵化物)的烷基反應。可備選地，可期望通過接頭基團偶連治療劑和抗體。接頭基團起間隔區作用以間隔抗體和治療劑以避免干擾結合能力。接頭基團也起到增加治療劑或抗體上取代基化學反應性的作用，因此增加了偶連效率。化學反應性的增加也可以有助于治療劑，或治療劑上功能基團的應用，反之則是不可能的。對本領域技術人員而言顯而易見，各種雙功能或多功能試劑，包括同種或異種功能的(如在PierceChemicalCo.，Rockford，IL目錄中所述)，都可以用做接頭基團。例如通過氨基，羧基，巰基或氧化碳水化合物殘基可以實現耦連。有大量描述這種方法學的參考文獻，例如美國專利號4,671,958，Rodwell等。當沒有本發明免疫綴合物抗體部分，治療劑更有效時，可期望用在內在化進入細胞時或期間可切割的接頭基團。已描述了大量不同的可切割接頭基團。從這些接頭基團中細胞內釋放治療劑的機理包括通過二硫鍵還原(例如，美國專利號4,489,710，Spitler)，通過光不穩定鍵的輻射(例如，美國專利號4,625,014，Senter等)，通過衍生氨基酸側鏈的水解(例如，美國專利號4,638,045，Kohn等)，通過血清補體介導的水解(例如，美國專利號4,671,958，Rodwell等)，和通過酸催化的水解(例如，美國專利號4,569,789，Blattler等)的裂解。可能期望偶連到抗體上一個以上的治療劑。在一個具體實施方式中，多個治療劑分子與一個抗體分子偶連。在另一具體實施方式中，一種以上類型的治療劑可以與一個抗體偶連。不管特定實施方式，可以通過各種方法制備有一個以上治療劑的免疫綴合物。例如一個以上治療劑可以直接與抗體分子偶連，或可以使用提供用于結合的多位點的接頭。載體可以通過各種方法帶有治療劑，包括直接或通過接頭基團的共價結合。適合載體包括蛋白質，如白蛋白(例如，美國專利號4,507,234，Kato等)，肽和多糖，如氨基葡聚糖(例如，美國專利號4,699,784，Shih等)。載體也可以通過非共價結合或通過如在脂質體泡中膠囊化(例如，美國專利號4,429,008和4,873,088)帶有治療劑。對放射性核素劑特異的載體包括放射性鹵化小分子和螯合化合物。例如，美國專利號4,735,792公開了代表性的放射性鹵化小分子及它們的合成。可以從螯合化合物形成放射性核素螯合物，所述螯合化合物包括含有氮原子和硫原子做為結合金屬，或氧化金屬，放射性核素的供體原子的那些。例如，美國專利號4,673,562，Davison等公開了代表性螯合化合物及其合成。可以用各種給藥抗體和免疫綴合物的途徑。典型地，給藥將是靜脈內，肌內，皮下或切除腫瘤的基床上。顯而易見，抗體/免疫綴合物的精確劑量將隨所用抗體、腫瘤上的抗原密度和抗體清除比率而變化。本發明也提供了模仿卵巢癌蛋白質免疫原性部分的抗獨特型抗體。用公知技術，可以針對特異結合卵巢癌蛋白質免疫原性部分的抗體或其抗原結合片段產生這種抗體。如本發明所述，模仿卵巢癌蛋白質免疫原性部分的抗獨特型抗體是與抗體或其抗原結合片段結合的那些抗體，所述抗體或其抗原結合片段特異結合卵巢癌蛋白質免疫原性部分。T細胞免疫治療組合物也可以，或可備選地，包括卵巢癌蛋白質特異的T細胞。通常可以在體外或用離體標準技術制備這樣的細胞。例如，用商業上可得到的細胞分離系統，如可從CellProInc.，BothellWA得到的CEPRATETM系統(也參見美國專利號5,240,856；美國專利號5,215,926；WO89/06280；WO91/16116；WO92/07243)，T細胞可以存在于哺乳動物，如患者的骨髓，外周血或骨髓或外周血的一部分中(或從其中分離)。可備選地，可以從相關或不相關的人、非人的動物，細胞系或培養物中得到T細胞。可以用卵巢癌多肽，編碼卵巢癌多肽的多核苷酸和/或表達這樣多肽的抗原呈遞細胞(APC)刺激T細胞。在足以允許多肽特異的T細胞產生的條件下和時間內進行這種刺激。優選地，卵巢癌多肽或多核苷酸存在于遞送載體，如微球體中以有利于特異T細胞的產生。如果T細胞殺死卵巢癌多肽包被的或表達編碼這樣多肽的基因的靶細胞，那么認為T細胞對卵巢癌多肽是特異的。可以用各種標準技術任一種評估T細胞特異性。例如，在鉻釋放測定法或增殖測定法中，與陰性對照比較，裂解和/或增殖高于2倍增加的刺激指數表明T細胞特異性。例如，可以如Chen等，CancerRes.541065-1070，1994所述進行這樣的測定方法。可備選地，通過各種公知技術可以完成T細胞增殖檢測。例如，通過測定增加的DNA合成速率能檢測T細胞增殖(例如，通過氚胸腺嘧啶脫氧核苷脈沖標記T細胞培養，而且測定摻入DNA中的氚胸腺嘧啶脫氧核苷量)。與卵巢癌多肽(200ng/ml-100μg/ml，優選100ng/ml-25μg/ml)接觸3-7天應該引起T細胞增殖至少2倍增高和/或如上述接觸2-3小時應該引起T細胞活化，這用標準細胞因子測定法測定，其中細胞因子釋放(例如TNF或IFN-γ)水平2倍的增加表明了T細胞活化(參見Coligan等，CurrentProtocolsinImmunology，卷1，WileyInterscience(Greene1998))。響應卵巢癌多肽，多核苷酸或表達卵巢癌多肽的APC活化的T細胞可以是CD4+和/或CD8+。可以用標準技術擴增卵巢癌多肽特異的T細胞。在優選實施方式中，從患者或相關或不相關供體得到T細胞，而且在刺激和擴增(expansion)后，給患者施用T細胞。為了治療目的，能在體外或體內大量擴增響應卵巢癌多肽，多核苷酸或APC而增殖的CD4+或CD8+T細胞。通過各種方法可以完成這種T細胞的體外增殖。例如，在有或無添加T細胞生長因子，如白細胞介素-2，和/或合成卵巢癌多肽的刺激細胞時，T細胞能再次暴露于卵巢癌多肽。可備選地，通過克隆，能大量擴增在卵巢癌多肽存在情況下增殖的一個或多個T細胞。克隆細胞的方法是本領域公知的，包括有限稀釋。擴增后，可以給患者返回細胞，例如，如Chang等，Crit.Rev.Oncol.Hematol.22213，1996所述。藥物組合物和疫苗在一些方面，藥物組合物或疫苗可以包括本發明所述多肽，多核苷酸，結合劑和/或免疫系統細胞。藥物組合物包含一個或多個這樣的化合物或細胞和生理學上可接受的載體。疫苗可以包含一個和多個這樣化合物或細胞和非特異免疫應答增強劑。非特異免疫應答增強劑可以是增強對外源抗原免疫應答的任何物質。非特異免疫應答增強劑例子包括佐劑，可生物降解微球體(如polylacticgalactide)和脂質體(其中包括化合物；參見，例如，Fullerton，美國專利號4,235,877)。通常，疫苗制備如，例如M.F.Powell和M.J.Newman主編，“VaccineDesign(thesubunitandadjuvantapproach)，”PlenumPress(NY1995)所述。本發明范圍內的藥物組合物和疫苗也可以包含生物活性或生物惰性的其它化合物。例如，組合物或疫苗中可以存在其它腫瘤抗原的一個或多個免疫原性部分，或摻入融合蛋白中或做為單獨化合物。藥物組合物或疫苗可以包含編碼上述一個或多個多肽的DNA，由此原位產生多肽。如上述，DNA可以存在于本領域技術人員公知的各種遞送系統任一個中，包括核酸表達系統，細菌和病毒表達系統。合適的核酸表達系統包含在患者中表達必需的DNA序列(如適合的啟動子和終止信號)。細菌遞送系統包括細菌的給予(如卡介苗)，所述細菌在其細胞表面表達多肽的免疫原性部分。在優選實施方式中，可以用病毒表達載體系統(例如，痘苗或其它痘病毒，反轉錄病毒或腺病毒)引入DNA，病毒表達載體系統可以包括非致病性(缺陷的)，有復制能力病毒的應用。許多文獻公開了適合的系統，例如Fisher-Hoch等，PNAS86317-321，1989；Flexner等，Ann.N.Y.Acad.Sci.56986-103，1989；Flexner等，Vaccines817-21，1990；美國專利號4,603,112，4,769,330，和5,017,487；WO89/01973；美國專利號4,777,127；GB2,200,651；EP0,345,242；WO91/02805；Berkner，Biotechniques6616-627，1988；Rosenfeld等，Science252431-434，1991；Kolls等，PANS91215-219，1994；Kass-Eisler等，PANS9011498-11502，1993；Guzman等，Circulation882838-2848，1993；和Guzman等，Cir.Res.731202-1207，1993。引入DNA進入這樣表達系統的技術是本領域技術人員公知的。DNA也可以是“裸的”，例如，如Ulmer等，Science2591745-1749，1993和Cohen，Science2591691-1692，1993所述。通過在生物降解珠粒上包被DNA，可以增加裸DNA的攝取，有效地轉運裸DNA進入細胞。盡管本發明藥物組合物可以利用本領域技術人員公知的任何適合載體，但是載體類型取決于給藥方式而變化。本發明組合物可以配制用于任何適合的給藥方式，包括例如，局部，口，鼻，靜脈內，顱內，腹膜內，皮下和肌內給藥。對于腸胃外給藥，例如皮下注射，優選的載體包括水，鹽水，乙醇，脂肪，蠟或緩沖液。對于口服給藥，可以利用任何一種上述載體或固體載體，如甘露醇，乳糖，淀粉，硬脂酸鎂，糖精鈉，滑石粉，纖維素，葡萄糖，蔗糖和碳酸鎂。也可以用生物降解微球體(例如，polylactatepolyglycolate)做為本發明藥物組合物的載體。適合的生物降解微球體公開了，例如，美國專利號4,897,268和5,075,109。這樣的組合物也可以包括緩沖液(例如中性緩沖鹽水或磷酸緩沖鹽水)，碳水化合物(例如葡萄糖，甘露糖，蔗糖或葡聚糖)，甘露醇，蛋白質，多肽或氨基酸如甘氨酸，抗氧化劑，螯合劑如EDTA或谷胱甘肽，佐劑(例如，氫氧化鋁)和/或防腐劑。可備選地，本發明的組合物可以形成凍干粉。也可以用公知技術在脂質體中包囊化化合物。各種非特異免疫應答增強劑中任一種都可以用在本發明疫苗中。例如可以包括佐劑。大多數佐劑含有目的是保護抗原免受快速分解代謝的物質，如氫氧化鋁或礦物油，和免疫應答刺激劑，如脂質A，BortadellaPertussis或結核分支桿菌中得到的蛋白質。適合的佐劑商業可得到，例如弗氏(Freund’s)不完全佐劑和完全佐劑(DifcoLaboratories，Detroit，MI)，MerckAdjuvant65(MerckandCompany，Inc.，Rahway，NJ)，明礬，生物降解微球體，單磷酰脂質A和quilA。細胞因子，如GM-CSF或白細胞介素-2，-7，或-12，也可以用做佐劑。在本發明提供的疫苗中，優選設計為主要誘導Th1型免疫應答的佐劑組合物。高水平的Th1型細胞因子(例如，IFN-γ，IL-2和IL-12)趨向促進細胞介導的對給藥抗原免疫應答的誘導。相反，高水平的Th2型細胞因子(例如，IL-4，IL-5，IL-6，IL-10和TNF-β)趨向促進體液免疫應答的誘導。應用本發明提供的疫苗后，患者將支持誘導Th1-和Th2-型應答的免疫應答。在優選實施方式中，應答主要是Th1型，Th1型細胞因子水平比Th2型細胞因子水平將增加更大程度。用標準測定法可以容易估定這些細胞因子水平。對于細胞因子家族的綜述參見Mosmann和Coffman，Ann.Rev.Immunol.7145-173，1989。用于激發主要是Th1型應答的優選佐劑包括，例如，單磷酰脂質A，優選3-脫-O-酰化單磷酰脂質A(3D-MPL)和鋁鹽的結合。可以從RibiImmunoChemResearchInc.(Hamilton，MT；參見美國專利號4,436,727；4,877,611；4,866,034和4,912,094)得到MPL佐劑。也優選的是AS-2(SmithklineBeecham)。含有CpG的寡核苷酸(其中CpG二核苷酸未被甲基化)也誘導主要是Th1應答。這種寡核苷酸是公知的，而且，例如，WO96/02555中所述。另一個優選佐劑是皂甙，優選QS21，其可以單獨使用或與其它佐劑聯合使用。例如，加強系統包括單磷酰脂質A和皂甙衍生物的聯合，如QS21和3D-MPL聯合，如WO94/00153所述，或弱反應原性組合物，其中用膽固醇猝滅QS21，如WO96/33739所述。其它優選制劑包括水包油乳劑和生育酚。WO95/17210描述了水包油乳劑中包含QS21，3D-MPL和生育酚的特別有效的佐劑制劑。可以用使抗原，免疫應答增強劑和適合載體或賦形劑聯合的公知方法制備本發明所述的任何疫苗。本發明描述的組合物可以做為持續釋放制劑的一部分(即，給藥后，引起化合物緩慢釋放的制劑如膠囊或海綿)給藥。通常可以用公知技術制備這種制劑，通過例如，口，直腸或皮下植入，或通過在期望靶位點植入給藥這種制劑。持續釋放的制劑可以包含分散在載體基質和/或包含在速率控制膜包裹的貯槽內的多肽，多核苷酸或抗體。用于這種制劑的載體是生物兼容的，而且也可以是生物降解的；優選提供相對恒定的活性成分釋放水平的制劑。包含在持續釋放制劑中的活性化合物的量取決于植入位點，釋放速率及期望的釋放期間和將要處理及預防疾病的性質。在藥物組合物及疫苗中可以利用各種遞送載體中任一種，以有利用靶向腫瘤細胞的抗原特異免疫應答的產生。遞送載體包括抗原呈遞細胞(APCs)，如樹突細胞，巨噬細胞，B細胞，單核細胞及基因工程改造為有效APCs的其它細胞。這些細胞可以，但不是必須，被遺傳修飾以增加提呈抗原能力，以改進T細胞應答的活化和/或維持，以使本身有抗腫瘤效果和/或與接受者免疫相容(即匹配的HLA單倍型)。APCs通常可以從各種生物液體或器官分離，包括腫瘤和腫瘤周邊組織，APC也可以是自體，同種異體的，同源的或異種的細胞。本發明一些優選實施方式用樹突細胞或其祖先細胞做為抗原呈遞細胞。樹突細胞是高度有效的呈遞細胞(Banchereau和Steinman，Nature392245-251，1998)，而且已證明其做為激發預防或治療性抗腫瘤免疫的生理學佐劑是有效的(參見Timmerman和Levy，Ann.Rev.Med.50507-529，1999)。一般，基于樹突細胞的通常形狀(在原位是星狀，體外有明顯胞質突起(樹突)可見)和樹突細胞缺少B細胞(CD19和CD20)，T細胞(CD3)，單核細胞(CD14)和天然殺傷細胞(CD56)用標準測定法測定的分化標記，可以鑒定樹突細胞。當然也可以基因工程改造樹突細胞以表達通常在體內或體外樹突細胞沒有發現的特異表面細胞受體或配體，而且本發明考慮到了這樣修飾的樹突細胞。做為樹突細胞的替代物，也可以在疫苗中用分泌性小泡載抗原的樹突細胞(稱為exosome)(參見Zitvogel等，NatureMed.4594-600，1998)。可以從外周血，骨髓，腫瘤浸潤細胞，腫瘤周邊組織浸潤細胞，淋巴結，脾臟，皮膚，臍帶血或任何其它適合的組織或液體獲得樹突細胞和祖先細胞。例如，通過加細胞因子聯合物，如GM-CSF，IL-4，IL-13和/或TNFα到從外周血收集的單核細胞培養物上，可以離體分化樹突細胞。可備選地，通過向培養基中加入GM-CSF，IL-3，TNFα，CD40配體，LPS，flt3配體和/或誘導樹突細胞成熟和增殖的其它化合物聯合，從外周血，臍帶血或骨髓收集的CD34陽性細胞可以分化成樹突細胞。為了方便，樹突細胞分類為“不成熟”和“成熟”細胞，這允許用簡單方法區別兩種表征良好的表型。然而，這種命名法不應該解釋為排除所有可能的分化中間階段。不成熟樹突細胞被表征為APC，具有高能力的抗原攝取和加工，這與Fcγ受體，甘露糖受體和DEC-205標記相關。成熟表型通常以這些標記的低表達為特征，而與T細胞活化有關的細胞表面分子，如類型IMHC和類型IIMHC，粘附分子(例如，CD54和CD11)和共同刺激性分子(例如，CD40，CD80和CD86)高表達。通常可以用編碼卵巢癌抗原(或它的部分或它的其它變異體)的多核苷酸轉染APCs，由此在細胞表面表達抗原，或其免疫原性部分。可以離體進行這樣的轉染，而且如本發明所述，包括這樣轉染細胞的組合物或疫苗隨后可以用于治療目的。可備選地，可以給患者施用靶向樹突或其它抗原呈遞細胞的基因遞送載體，引起發生在體內的轉染。例如，通常可以用本領域公知的任何方法進行樹突細胞的體內和離體轉染，如WO92/24447所述方法，或Mahvi等，ImmunologyandcellBiology75456-460，1997所述的基因槍方法。通過樹突細胞或先祖細胞與多肽，DNA(裸的或質粒載體中)或RNA溫育；或與抗原表達重組細菌或病毒(例如，痘苗，禽痘，腺病毒或慢病毒載體)溫育可以得到載有抗原的樹突細胞。在加載前，多肽可以共價綴合提供T細胞輔助的免疫伴侶。可備選地，可以用非綴合的免疫伴侶單獨地或在多肽存在的情況下脈沖樹突細胞。癌癥治療本發明的進一步方面，本發明描述的組合物可以用于癌癥，如卵巢癌的免疫治療。在這樣的方法中，通常給患者施用藥物組合物和疫苗。本文所用“患者”指任何溫血動物，優選人。患者可以患有癌癥，也可以沒有患癌癥。因此，上述藥物組合物和疫苗可以用于預防癌癥發展或治療患有癌癥的患者。在一些優選實施方式中，患者患有卵巢癌。用這個領域通常接受的標準可以診斷這樣的癌癥，包括惡性腫瘤的出現。可以在外科除去原發腫瘤和/或治療，如給予放射性治療或傳統化學治療藥物前或后給藥藥物組合物和疫苗。在一些實施方式中，免疫治療可以是主動免疫治療，其中用免疫應答修飾劑(如腫瘤疫苗，細菌佐劑和/或細胞因子)給藥，治療取決于內生宿主免疫系統的體內刺激以發生抗腫瘤反應。在其它實施方式中，免疫治療可以是被動免疫治療，其中治療涉及有明確腫瘤免疫反應性的藥劑(如效應細胞或抗體)的遞送，所述有明確腫瘤免疫反應性的藥劑能直接或間接介導抗腫瘤效應，而且不必依靠完整宿主免疫系統。效應細胞的例子包括T淋巴細胞(如CD8+細胞毒性T淋巴細胞和CD4+T輔助腫瘤浸潤淋巴細胞)，殺傷細胞(如天然殺傷細胞和淋巴因子激活的殺傷細胞)，B細胞和表達本發明提供的多肽的抗原呈遞細胞(如樹突細胞和巨噬細胞)。為過繼免疫治療，可以克隆，表達對本發明所述多肽特異的T細胞受體和抗體受體并轉移進其它載體或效應細胞。也可以用本發明多肽產生抗體或抗獨特型的抗體(如上述和美國專利號4,918,164所述)用于被動免疫治療。如本文所述，通過體外生長，通常可以獲得足夠數量用于過繼免疫治療的效應細胞。將單個抗原特異效應細胞擴增至數十億個同時又保留體內抗原識別的培養條件是本領域公知的。這種體外培養條件通常是用抗原間歇刺激，常常是在細胞因子(如IL-2)和非分裂的飼養細胞存在的情況下。如上述，本發明提供的免疫反應性多肽可以用于快速擴增抗原特異的T細胞培養物以產生足夠免疫治療量的細胞。特別地，用本領域公知的標準技術，可以用一個或多個多核苷酸轉染或用免疫反應多肽脈沖抗原呈遞細胞，如樹突細胞，巨噬細胞或B細胞。例如，可以用多核苷酸轉染抗原呈遞細胞，所述多核苷酸有適合增加在重組病毒或其它表達系統中表達的啟動子。培養的用于治療中的效應細胞必須能在體內生長和廣泛分布，而且能長期存活。研究表明通過用補加IL-2的抗原重復刺激(參見，例如Cheever等，ImmunologicalReviews157177，1997)，能誘導培養的效應細胞在體內生長，而且以相當大的數量長期存活。可備選地，可以向干細胞引入表達本發明所述多肽的載體，干細胞來源于患者，而且體外克隆繁殖以自體移植回相同的患者。給藥的途徑和頻率及劑量隨不同個體而不同，而且用標準技術可以容易地確定。一般地，藥物組合物和疫苗可以通過注射(例如皮內，肌內，靜脈內和皮下)，鼻內(吸入)，口服或切除腫瘤的基床給藥。優選地，可以在52周的期間內給藥1到10個劑量。優選地，給藥6次劑量，間隔為1個月，而且其后可以定期給予加強接種。對于各個患者可以適用替換方案。合適劑量是當如上述給藥時，能提高抗腫瘤免疫應答，而且至少高于基線水平(即，未治療)10-50％的化合物的量。通過測定患者抗腫瘤抗體或通過能體外殺死患者腫瘤細胞的依賴疫苗的溶細胞效應細胞的產生，能檢測這樣的應答。與沒有接種的患者比較，這樣疫苗也應該能引起在接種患者中產生改進臨床結果的免疫應答(例如，更經常的緩解，完全或部分或較長的無疾病存活)。一般地，對于包括一個或多個多肽的藥物組合物和疫苗，出現在劑量中每個多肽量的范圍為每kg主體從約100μg到5mg。適合的劑量體積隨著患者體積而變化，但通常范圍從約0.1mL到約5mL。一般地，合適的劑量和治療方案提供了足以提供治療和/或預防益處的量的活性化合物。與沒有治療的患者比較，通過確定治療患者中改進的臨床結果(例如，更經常的緩解，完全或部分或較長的無疾病存活)，能測定這樣的應答。預先存在的卵巢癌抗原免疫應答的增加通常與改進的臨床結果相關。用標準增殖，細胞毒性或細胞因子測定法通常可以評估這樣的免疫應答，用從治療前后患者獲得的樣品可以進行這樣的測定。篩選以鑒定分泌性卵巢癌抗原本發明提供了鑒定分泌性腫瘤抗原的方法。在該方法中，植入免疫缺陷動物，如SCID小鼠以腫瘤，同時維持腫瘤一段時間，足以允許腫瘤抗原分泌進入血清。一般地，通常可以皮下或在免疫缺陷動物性腺脂墊中植入腫瘤，而且維持1-9個月，優選1-4個月。通常如WO97/18300所述進行植入。然后，用標準和本文所述技術，在免疫活性的小鼠中用含有分泌的抗原的血清制備抗血清。簡而言之，50-100μL血清(從三組免疫缺陷動物中混合的，每組有不同SCID來源的人卵巢癌腫瘤)可以與適合佐劑，如RIBI-MPL或MPT+TDM(SigaChemicalCo.，St.Louis，MO)1∶1(體積∶體積)混合，腹膜內注射進同系免疫活性動物，以月為間隔，總計5個月。第三，四和五次免疫后，通過抽血從以這種方法免疫的動物獲得抗血清。得到的抗血清通常預先清除大腸桿菌(E.coli)和噬菌體抗原，而且用于(通常在稀釋后，如1∶200)血清學表達篩選。文庫通常是含有植入SCID小鼠中之類型的一個或多個腫瘤的cDNAs的表達文庫。可以在任何適合的載體中制備該表達文庫，如在λ-Screen(Novagen)中。用標準技術可以鑒定編碼與抗血清反應的多肽的cDNAs，并對其測序。這種cDNA分子可以被進一步表征以評估在腫瘤和正常組織中的表達，及評估患者的抗原分泌。本發明提供的方法有優于其它腫瘤抗原發現方法的優點。特別地，通過這個方法鑒定的所有抗原應該通過腫瘤細胞壞死分泌和釋放。這種抗原可能在腫瘤細胞表面存在足夠長的一段時間，以允許接種后被免疫系統靶向和殺死。檢測癌癥的方法一般地，基于從患者得到的生物樣品(如血液，血清，尿和/或腫瘤活檢)中存在一個或多個卵巢癌蛋白質和/或編碼這種蛋白質的多核苷酸，可以檢測患者的癌癥。換而言之，可以用這樣的蛋白質做為標記以表明存在或不存在癌癥，如卵巢癌。此外，這樣的蛋白質可以用于其它癌癥的檢測。本發明提供的結合劑通常允許檢測生物樣品中與該結合劑結合的蛋白質水平。可以用多核苷酸引物和探針檢測編碼腫瘤蛋白質的mRNA水平，mRNA水平也表明了癌癥存在或不存在。一般地，腫瘤組織中卵巢癌相關序列應該以高于正常組織至少3倍的水平出現。有各種本領域技術人員公知的用結合劑檢測樣品中多肽標記的測定形式。參見，例如Harlow和Lane，AntibodiesALaboratoryManual，ColdSpringHarborLaboratory，1988。一般地，患者存在或不存在癌癥，可以通過以下方法確定(a)用結合劑接觸從患者得到的生物樣品；(b)檢測樣品中與結合劑結合的多肽的水平；和(c)比較該多肽水平和預先確定的截斷值。在優選實施方式中，測定法包括用固定在固相載體上的結合劑結合和分離樣品殘余部分中的多肽。然后，可以用含有報告基團的檢測試劑檢測結合多肽，該檢測試劑可特異地與結合劑/多肽復合物結合。這樣的檢測試劑可包括，例如，特異結合所述多肽的結合劑，或特異性與該結合劑結合的或抗體其它試劑，如抗免疫球蛋白，蛋白質G，蛋白質A或凝集素。可備選地，可以利用競爭測定法，其中用報告基團標記多肽，而且在結合劑和樣品溫育后允許多肽與固定的結合劑結合。樣品組分抑制標記多肽與結合劑結合的程度表明了樣品與固定化結合劑的反應性。用于這種測定法中合適的多肽包括結合劑結合的全長卵巢癌蛋白質和其部分，如上所述。固相載體可以是本領域技術人員公知的可以結合腫瘤蛋白質的任何物質。例如，固相載體可以是微量滴定板中的檢測孔或硝化纖維素或其它適合的膜。可備選地，載體可以是珠粒或盤，如玻璃，玻璃纖維，乳膠或塑料材料，如聚苯乙烯或聚氯乙烯。載體也可以是磁性顆粒或纖維光學傳感器，如，例如美國專利號5,359,681所公開的。用本領域技術人員公知的各種技術，結合劑可以固定在固相載體上，這在專利和科學文獻中充分描述了。在本發明上下文中，術語“固定”指非共價連接，如吸附，和共價結合(其中可以是試劑和在載體上的功能性基團直接連接，或可以以交聯劑方式連接)。優選吸附到滴定板的孔或膜上的固定。在這種情況下，通過在合適緩沖液中接觸結合劑與固相載體適合的時間完成吸附。接觸時間隨溫度變化，但通常在約1小時到約1天。一般地，用范圍從約10ng到約10μg，優選從約100ng到約1μg量的結合劑，接觸塑料微量滴定板的孔(如聚苯乙烯或聚氯乙烯)足以固定足夠量的結合劑。首先通過載體和雙功能試劑反應，雙功能試劑將與載體和在結合劑上的功能基團，如羥基或氨基反應，通常可以取得結合劑與固相載體的共價結合。例如用苯醌，或通過載體上醛基與結合伴侶上胺和活性氫的縮合，結合劑可以與有適合聚合物包被的載體共價結合(參見，例如PierceImmunotechnologyCatalogandHandbook，1991，在A12-13)。在一些實施方式中，測定法是雙抗體夾層測定法。通過首先將固定在固相載體上的抗體與樣品接觸，所述固相載體通常是微量滴定板的孔，使得樣品中多肽允許與固定的抗體結合而進行這樣測定。然后從固定的多肽-抗體復合物中除去未結合樣品，而且加入含有報告基團的檢測試劑(優選能結合多肽不同位點的第二抗體)。然后，用適于特異報告基團的方法測定與固相載體保持結合的檢測試劑的量。更特別地，如上述，一旦抗體固定于載體上，載體上殘存的蛋白質結合位點通常被封閉。可以使用本領域技術人員公知的任何適合封閉試劑，如牛血清白蛋白或Tween20TM(SigmaChemicalCo.，St.Louis，MO)。然后溫育固定的抗體與樣品，而且允許多肽與抗體結合。溫育前可以用適合的稀釋劑，如磷酸緩沖鹽溶液(PBS)稀釋樣品。一般地，適合的接觸時間(即溫育時間)是足以檢測從卵巢癌個體獲得的樣品中多肽的時間。優選地，接觸時間足以達到這樣的結合水平，所述結合水平至少是結合和未結合多肽間平衡時達到的結合水平的約95％。本領域技術人員將意識到通過測定出現在一段時間內的結合水平可以容易地測定達到平衡需要的時間。室溫下，通常約30分鐘的溫育時間是足夠的。然后，通過用適合的緩沖液，如含有0.1％Tween20TM的PBS洗固相載體來除去未結合的樣品。隨后，向固相載體加入含有報告基團的第二抗體。優選報告基團包括上述的報告基團。然后，檢測試劑與固定的抗體-多肽復合物溫育一段時間，這段時間足以檢測結合多肽。通過測定出現在一段時間內的結合水平，通常可以確定合適的時間。隨后，除去未結合的檢測試劑，用報告基團檢測結合的檢測試劑。所用檢測報告基團的方法取決于報告基團的性質。對于放射性基團，通常閃爍計數或放射自顯影方法是適合的。可以用分光光度方法檢測染料，發光基團和熒光基團。可以用與不同報告基團(通常是放射活性或熒光基團或酶)偶連的抗生物素蛋白檢測生物素。通過添加底物(通常是特定的時間)，之后進行反應產物的分光光度或其它分析通常可以檢測酶報告基團。為了檢測存不存在癌癥，如卵巢癌，通常比較與固相載體保持結合的報告基團的檢測信號和與預先確定截斷值對應的信號。在優選實施方式中，癌癥檢測截斷值是當固定的抗體與來源于未患癌癥患者的樣品溫育時獲得的平均中間信號。一般地，產生高于預先確定截斷值3個標準偏差之信號的樣品認為是癌癥陽性。在替換優選實施方式中，用ReceiverOperator曲線，根據Sackett等，ClinicalEpidemiologyABasicScienceforClinicalMedicne，LittleBrownandCo.，1985，106-7頁的方法測定截斷值。簡而言之，在這個實施方式中，從與用于診斷檢測結果的每個可能截斷值對應的真陽性率(即敏感性)和假陽性率(100％特異性)對的圖表，可以測定截斷值。在圖表中最接近左上角(即，包圍最大面積的值)的截斷值是最精確的截斷值，而且可以認為產生比這種方法測定的截斷值高的信號的樣品是陽性。可備選地，可以沿圖移動截斷值到左邊以最小化假陽性率，或到右邊以最小化假陰性率。一般地，認為產生比這種方法測定的截斷值高的信號的樣品是癌癥陽性。在相關實施方式中，以流通或帶試驗形式進行測定，其中在膜，如硝化纖維素上固定結合劑。在流通試驗中，當樣品通過膜時，樣品中多肽結合固定的結合劑。然后，當含有第二結合劑的溶液流經膜時，第二個標記結合劑與結合劑-多肽復合物結合。如上所述，隨后可以進行結合的第二結合劑的檢測。在帶試驗形式中，浸入結合劑結合的膜的一個末端到含有樣品的溶液中。樣品通過含有第二結合劑的區域沿膜移動，而且到達固定的結合劑區域。第二結合劑在固定的抗體區濃縮表明癌癥的存在。通常，第二結合劑在此位點濃縮產生肉眼可見的型式，如線。缺少這樣的型式表明陰性結果。一般地，選擇固定在膜上結合劑的量，以便當生物樣品含有足以以上述方式在雙抗體夾層測定法中產生陽性信號的多肽水平時，產生視覺可辨別的型式。用在這樣測定法中優選的結合劑是抗體和其抗原結合片段。優選地，固定在膜上抗體的量范圍從約25ng到約1μg，更優選從約50ng到約500ng。通常用非常少量的生物樣品可以進行這樣的試驗。當然，存在適用于本發明腫瘤蛋白質或結合劑的大量其它測定方案。上面說明僅僅是示例性的。例如可以容易修改上述方案以用卵巢癌多肽檢測生物樣品中結合這樣多肽的抗體，這對本領域技術人員是顯而易見的。這種卵巢癌蛋白質特異抗體的檢測可能與癌癥存在相關。也可以，或可備選地，基于生物樣品中特異與卵巢癌蛋白質反應的T細胞的存在檢測癌癥。在一些方法中，從患者分離的包括CD4+和/或CD8+T細胞的生物樣品與卵巢癌蛋白質，編碼這樣多肽的多核苷酸和/或表達這樣多肽至少免疫原性部分的抗原呈遞細胞(APC)溫育，并檢測是否存在T細胞的特異活化。適合的生物樣品包括，但不限于分離的T細胞。例如，通過常規技術(如通過外周血淋巴細胞的Ficoll/Hypaque密度梯度離心)可以從患者分離T細胞。T細胞可以體外，37℃與卵巢癌蛋白質(例如，5-25μg/ml)溫育2-9天(通常4天)。可能期望在不存在卵巢癌蛋白質的情況下，溫育另一等份T細胞樣品做為對照。對于CD4+T細胞，優選通過估計T細胞增殖檢測激活。對于CD8+T細胞，優選通過估計溶細胞活性檢測激活。增殖水平高于無疾病患者至少兩倍和/或溶細胞活性水平高于無疾病患者至少20％表明患者患有癌癥。如上所述，也可以，或可備選地，基于生物樣品中編碼卵巢癌蛋白質的mRNA水平檢測癌癥。例如，為擴增來源于生物樣品的卵巢癌蛋白質cDNA，可以在基于聚合酶鏈式反應(PCR)的試驗中，利用至少兩個寡核苷酸引物，其中至少一個寡核苷酸引物對編碼卵巢癌蛋白質的多核苷酸特異(即與其雜交)。然后分離擴增的cDNA，用本領域公知技術，如凝膠電泳檢測。相似地，與編碼卵巢癌蛋白質的多核苷酸特異雜交的寡核苷酸探針也可以用于雜交測定中以檢測生物樣品中編碼腫瘤蛋白質的多核苷酸存在。為了允許測定條件下的雜交，寡核苷酸引物和探針應該包括與編碼卵巢癌蛋白質多核苷酸部分至少有約60％，優選至少約75％，更優選至少約90％同一性的寡核苷酸序列，所述多核苷酸部分的長度至少是10個核苷酸，優選至少20個核苷酸。優選地，寡核苷酸引物和/或探針與編碼本發明所述多肽的多核苷酸在中度嚴格條件下雜交，如上述定義。可以在本發明所述診斷方法中有用地利用的寡核苷酸引物和/或探針，優選長度至少是10-40個核苷酸。在優選實施方式中，寡核苷酸引物包含具有本發明提供序列的DNA分子的至少10個連續核苷酸，更優選至少15個連續核苷酸。基于PCR的測定和雜交測定技術是本領域公知的(參見，例如，Mullis等，ColdSpringHarborSymp.Quant.Biol.，51263，1987；Erlich主編，PCRTechnology，StocktonPress，NY，1989)。一個優選測定法利用RT-PCR，其中PCR與反轉錄結合應用。通常，從生物樣品，如活檢組織提取RNA，而且反轉錄產生cDNA分子。用至少一個特異引物PCR擴增產生cDNA分子，可以分離cDNA分子并用例如，凝膠電泳顯現cDNA分子。可以對從試驗患者和未患癌癥個體提取的生物樣品進行擴增。可以對跨越2個數量級的cDNA的幾個稀釋進行擴增反應。通常認為試驗患者樣品幾個稀釋的表達比非患癌樣品相同稀釋的表達有2倍或更高的增加是陽性。在另一個實施方式中，可以用卵巢癌蛋白質和編碼這樣蛋白質的多核苷酸做為檢測癌癥進展趨勢的標記。在這個實施方式中，可以隨時間推移進行上述癌癥診斷測定，而且評估反應性多肽水平的變化。例如，在6個月到1年的期間，每24-72小時進行測定，而且此后根據需要進行測定。一般地，患者中通過結合劑檢測的多肽水平隨時間推移而增加，癌癥正在這些患者中進展。相反，當反應性多肽水平隨時間推移或保持恒定或減少時，癌癥沒有進展。可以直接對癌癥進行一些體內診斷測定。一個這樣的測定包括用結合劑接觸腫瘤細胞。然后可以通過報告基團直接或間接檢測結合的結合劑。也可以在組織學應用中利用這樣結合劑。可備選地，多核苷酸探針可以用于這樣的應用。如上所述，為了改進敏感性，可以在已知樣品中測定多個卵巢癌蛋白質標記。顯而易見，在單個測定中可以聯合對本發明提供的不同蛋白質特異的結合劑。而且，同時可以用多個引物和探針。可以基于常規試驗進行腫瘤蛋白質標記篩選以檢測引起最佳敏感性的聯合。此外，或可備選地，本發明所提供腫瘤蛋白質的測定法可以與其它公知腫瘤抗原測定法聯合。診斷試劑盒本發明進一步提供了用于任一上述診斷方法的試劑盒。通常這樣的試劑盒包括兩種或多種進行診斷測定必需的組分。組分可以是化合物，試劑，容器和/或設備。例如，試劑盒的一個容器可以含有特異結合卵巢癌蛋白質的單克隆抗體或其片段。如上述，可以提供與載體材料附著的這樣抗體或片段。一個或多個其它容器可以包含用于檢測的成分，如試劑或緩沖液。這樣試劑盒也可以，或可備選地包含上述檢測試劑，檢測試劑含有適于直接或間接檢測抗體結合的報告基團。可備選地，可以設計檢測生物樣品中編碼卵巢癌蛋白質的mRNA水平的試劑盒。這樣的試劑盒通常包括至少一個與編碼卵巢癌蛋白質的多核苷酸雜交的寡核苷酸探針或引物，如上述。例如，在PCR或雜交測定中，可以利用這樣的寡核苷酸引物。可存在于這樣試劑盒中的其它組分包括第二寡核苷酸和/或診斷試劑或容器以方便編碼卵巢癌蛋白質多核苷酸的檢測。通過示例方式，而不是限制方式提供了下面的實施例。實施例實施例1代表性卵巢癌蛋白質cDNA的鑒定這個實施例示例說明了編碼卵巢癌蛋白質的cDNA分子的鑒定。預先清除抗SCID小鼠血清(針對帶有晚期傳代卵巢癌(Latepassageovariancarcinoma)的SCID小鼠的血清產生的)的大腸桿菌(E.coli)和噬菌體抗原，而且在血清表達篩選中以1∶200的稀釋度使用。用定向RH寡聚(dT)引發cDNA文庫構建試劑盒和λScreen載體(Novagen)從源于SCID的人卵巢腫瘤(OV9334)制備篩選文庫。利用細菌噬菌體λ篩選。篩選了約400,000pfu(噬斑形成單位)的擴增的OV9334文庫。分離了196個陽性克隆。在圖1A-1S和SEQIDNO1到71中提供了一些看似新的序列。圖2A-2C(SEQIDNO72到74)所示是三個完整插入序列。其它具有已知序列的克隆如圖15A-15EEE(SEQIDNO82到310)所示。數據庫檢索鑒定了與圖15A-15EEE所示序列顯著同一的下面序列。用微陣列技術進一步表征這些克隆以檢測各種腫瘤和正常組織中mRNA的表達水平。用Synteni(PaloAlto，CA)微陣列，根據制造商的說明進行這樣分析。在載波片上排列PCR擴增產物，在陣列中每個產物占有唯一的位置。從組織樣品中提取待試驗mRNA，反轉錄和產生熒光標記的cDNA探針。用標記cDNA探針探測微陣列和掃描載波片以檢測熒光強度。用Synteni’s提供的GEMtools軟件分析數據。一個克隆(13695，也稱為O8E)結果如圖3所示。實施例2用微陣列技術鑒定卵巢癌cDNA這個實施例示例了通過PCR扣除和微陣列分析進行的卵巢癌多核苷酸的鑒定。用Synteni(PaloAlto，CA)微陣列，根據制造商的說明(而且基本上如Schena等，Proc.Natl.Acad.Sci.USA9310614-10619，1996和Heller等，Proc.Natl.Acad.Sci.USA942150-2155，1997所述)分析cDNAs微陣列的卵巢腫瘤特異表達。用包括四個卵巢腫瘤(其中3個是轉移性腫瘤)cDNA的被測者(tester)和5個正常組織(腎上腺，肺，胰腺，脾臟和腦)cDNA的驅動者(driver)進行PCR扣除。用從這個扣除回收的cDNA片段進行DNA陣列分析，其中PCR擴增該片段，與芯片粘附，而且與源于人卵巢腫瘤和各種正常人組織mRNAs的熒光標記探針雜交。在這個分析中，掃描載波片，而且檢測熒光強度，用Synteni的GEMtools軟件分析數據。一般地，認為在腫瘤細胞中(相對于正常細胞)顯示至少5倍表達增加的序列是卵巢腫瘤抗原。分析熒光結果，而且通過DNA測序和數據庫檢索進一步表征那些在卵巢腫瘤中顯示增加表達的克隆，以確定序列的新穎性。用這樣的測定，鑒定了一個卵巢癌腫瘤抗原，它是人T-細胞白血病病毒類型I癌蛋白質TAX(參見Jin等，Cell9381-91，1998)和稱為骨粘連蛋白的細胞外基質蛋白質的剪接融合物。在融合點存在剪接接頭序列。這個克隆序列如圖4和SEQIDNO75所示。從這樣測定中也單獨鑒定到了沒有剪接和沒有改變的骨粘連蛋白。通過這種方法鑒定的進一步克隆在本發明中稱為3f，6b，8e，8h，12c和12h。這些克隆的序列如圖5到圖9和SEQIDNO76到81所示。如上所述進行微陣列分析，而且如圖10到14所示。通過篩選卵巢腫瘤(SCID來源的)cDNA文庫獲得包含克隆3f，6b，8e和12h的全長序列。這個2996堿基對序列(命名為O772P)如SEQIDNO311所示，而且編碼的914氨基酸蛋白質序列如SEQIDNO312所示。PSORT分析表明了定位到質膜的類型1a跨膜蛋白質。除了上述的一些序列外，該篩選鑒定了表1詳述的下列序列表1這個篩選進一步鑒定了克隆O772P的多種形式，本發明稱作21013，21003和21008。PSORT分析表明21003(SEQIDNO386；翻譯為SEQIDNO389)和21008(SEQIDNO387；翻譯為SEQIDNO390)代表了O772P的類型1a跨膜蛋白質形式。21013(SEQIDNO385；翻譯為SEQIDNO388)看似該蛋白質的截短形式，而且通過PRORT分析預測是分泌的蛋白質。其它序列分析產生了O8E全長克隆(2627bp，符合Northern分析觀察到的信息大小；SEQIDNO391)。如下所述獲得這個核苷酸序列發現原始O8E序列(OrigO8Econs)與EST克隆(IMAGE#1987589)序列有33個核苷酸的重疊。這個克隆提供了原始O8E序列上游的1042個附加核苷酸。用單一EST和O8E序列引物(ESTxO8EPCR)，通過測序從卵巢原始腫瘤文庫產生的多個PCR片段，證實了EST和O8E間的連接。當卵巢腫瘤文庫錨定PCR給出了幾個都終止在推定的起始甲硫氨酸上游，而不能產生任何附加序列信息的克隆(錨定PCRcons)時，進一步表明了全長狀態。圖16表示示例全長O8E序列中每個部分序列位置的圖。從全長O8E序列可以翻譯兩個蛋白質序列。對于“a”(SEQIDNO393)起始于推定的起始甲硫氨酸。第二個形式“b”SEQIDNO392)在核苷酸序列的5’末端包括27個附加上游殘基。實施例3這個實施例公開了O8E多克隆抗血清識別的抗體表位(antibodyepitopes)的鑒定和表征。產生抗源于大腸桿菌(E.coli)的O8E重組蛋白質的兔抗血清，而且檢測對與O8E氨基酸序列對應的20或21mer肽的抗體表位識別。來源于親和純化抗O8E血清的酸洗脫峰和/或鹽洗脫峰識別全長O8E蛋白質的跨越氨基酸區31到65，76到110，136到200和226到245的肽。因此上述肽對應的氨基酸序列構成了親和純化抗O8E抗體識別的抗體表位。抗O8E兔血清的ELISA分析如圖23所示，而且親和純化兔抗O8E多克隆抗體的ELISA分析如圖24所示。為了表位作圖，合成了對應于O8E蛋白質的20或21mer肽。為了抗體親和純化，將兔抗O8E血清過O8E瓊脂糖凝膠柱，然后用含有0.5MNaCl和20mMPO4的鹽緩沖液洗脫抗體，隨后用0.2M甘氨酸，pH2.3進行酸洗脫步驟。通過1MTris，pH8的添加中和純化的抗體，并將緩沖液轉換為磷酸緩沖鹽水(PBS)。為了酶連免疫吸附測定法(ELISA)分析，室溫下(RT)，在96孔平底板上以2μg/ml包被O8E肽和O8E重組蛋白質2小時。然后用PBS+0.1％Tween20洗板5次，用PBS+1％牛血清白蛋白(BSA)封閉1小時。然后以1μg/ml加酸或鹽洗脫部分的親和純化抗O8E抗體到孔中，室溫(RT)溫育1小時。再一次洗板，接著加驢抗兔Ig辣根過氧化物酶(HRP)抗體，室溫1小時。洗板，然后通過添加生色底物3’，3’，5’，5’-四甲基聯苯胺(TMB)(Bos等，J.ofImmunoassay2187-204(1981)；可從Sigma(St.Louis，MO)得到)顯色。室溫溫育反應15分鐘，通過加1NH2SO4停止反應。在自動板讀數器上，在可見密度450(OD450)下讀取板。與OE8抗體表位對應的肽序列這里公開在SEQIDNO394-415。圖17公開了O8E多克隆抗血清識別的抗體表位。實施例4這個實施例公開了卵巢癌組織樣品中O8E表達的IHC分析。對于免疫組織化學研究，切石蠟包埋甲醛固定的卵巢癌組織為8微米切片。用在0.1M檸檬酸鈉緩沖液(PH6.0)中蒸汽加熱誘導表位恢復(Steamheatinducedepitoperetrieval，SHIER)作為最佳染色條件。切片與10％血清/PBS溫育5分鐘。加入每個切片第一抗體(抗-O8E兔親和純化多克隆抗體)，25分鐘，隨后與抗兔生物素標記的抗體溫育25分鐘。通過用過氧化氫進行三個1.5分鐘的溫育封閉內源過氧化物酶活性。抗生物素蛋白-生物素復合物/辣根過氧化物系統與DAB色原體一起使用以顯現抗原表達。用蘇木精復染載波片。六個卵巢癌組織切片中一個(乳頭狀漿液癌(papillaryserouscarcinoma))顯示了O8E免疫反應性。當優化染色條件時，用O8E多克隆抗體，4/5卵巢癌樣品染色陽性。O8E表達定位到質膜。用抗O8E兔多克隆抗體分析六個卵巢癌組織。六個卵巢癌組織樣品中一個(乳頭狀漿液癌)染色為O8E表達陽性。O8E表達定位到表面膜。實施例5這個實施例公開了預測與HLA-A2結合，同時對人CD8T細胞應答有免疫原性的O8E肽。通過使用O8E全長開放閱讀框架(ORF)和通過用“Episeek”(用于預測MHC結合肽的程序)運行它，預測O8E可能的HLA-A2結合肽。所用程序是以Parker，K.C.等，J.Immunol.152(1)163-175(1994)(已整體引入本發明作為參考)公開的算法為基礎。預測與HLA-0201結合的10mer和9mer肽這里分別公開為SEQIDNO416-435和SEQIDNO436-455。實施例6這個實施例公開了通過熒光激活細胞分選(FACS)檢測O8E表面表達。對于FACS分析，用冰冷的染色緩沖液(PBS/1％BSA/疊氮化物)洗細胞。下一步，在冰上細胞與10μg/ml親和純化兔抗B305D多克隆抗體溫育30分鐘。用染色緩沖液洗細胞3次，然后冰上與1∶100稀釋的山羊抗兔Ig(H+L)-FITC試劑(SouthernBiotechnolgy)溫育30分鐘。洗3次后，在含有碘化丙錠(prodiumiodide)的染色緩沖液中重懸浮細胞，該活體染料允許可滲透細胞的鑒定，之后通過FACS分析細胞。在穩定表達O8EcDNA的SKBR3乳腺癌細胞和HEK293細胞上證實了O8E表面表達。用對照不相關質粒DNA穩定轉染的MB415細胞或HEK293細胞均沒有顯示O8E表面表達(圖18和19)。實施例7這個實施例進一步評估了O8E的表達和表面定位。為了表達和純化用于免疫的抗原，37℃，在振蕩培養箱中，在大腸桿菌(E.coli)重組表達系統中表達的O8E在有適合抗生素的LB肉湯中過夜生長。第二天早上，在2L帶擋板三角瓶中，加10ml過夜培養物到500ml加有適合抗生素的2×YT中。當培養物光密度(在560nm)達到0.4-0.6時，用IPTG(1mM)誘導細胞。與IPTG溫育后4小時，離心收集細胞。然后用磷酸緩沖鹽洗細胞，再一次離心。棄去上清液，或冷凍細胞備用或立刻處理。向細胞沉淀中20ml加入溶解緩沖液，渦旋。為了粉碎大腸桿菌細胞，然后在16,000psi壓力下，將這個混合物通過弗氏壓碎器。然后，再一次離心細胞，通過SDS-PAGE檢查上清液和沉淀中重組蛋白質的分配。對于定位于細胞沉淀的蛋白質，在10mMTrispH8.0，1％CHAPS中重懸浮沉淀，而且洗包含體沉淀，再一次離心。再重復這個過程2次。用含有添加10mM咪唑的pH8.010mMTris的8M尿素或6M鹽酸胍溶解洗過的包含體沉淀。加溶解蛋白質到5ml鎳螯合物樹脂(Qiagen)中，室溫下溫育45分鐘到1小時，同時持續攪拌。溫育后，傾注樹脂和蛋白質混合物通過一次性的柱子，收集流過物。然后用10-20倍柱體積的溶解緩沖液洗柱子。隨后，用8M尿素，10mMtrispH8.0和300mM咪唑從柱子上洗脫抗原，收集在3ml級分中。進行SDS-PAGE凝膠以確定合并哪些級分以進一步純化。做為最后純化步驟，用適合緩沖液平衡強陰離子交換樹脂，如Hi-PrepQ(Biorad)，而且加樣上面合并的級分到柱上。用逐步增加的鹽梯度洗脫柱上抗原。當過柱時，收集級分，而且進行另一個SDS-PAGE凝膠以檢測合并柱上的哪些級分。用10mMTrispH8.0透析合并的級分。然后評估這個物質的SDS-PAGE或HPLC測定的可接受純度，勞里(Lowry)測定法或氨基酸分析測定的濃度，氨基酸末端蛋白質序列測定的同一性，及鱟(LAL)測定法測定的內毒素水平。然后，通過0.22μm過濾器過濾后，裝瓶蛋白質，并在需要免疫前冷凍抗原。為了產生多克隆抗血清，每種前列腺抗原400μg與100μg胞壁酰二肽(MDP)混合。加入等體積不完全弗氏(Freund’s)佐劑(IFA)，然后混合。每4周，用100μg與等體積IFA混合的抗原加強免疫。每次加強免疫后7天，取動物血液。在4℃溫育血液12-24小時，離心，產生血清。為了表征多克隆抗血清，通過與50μl(典型地是1μg)抗原在4℃溫育20小時包被96孔板。孔中加入250μlBSA封閉緩沖液，室溫溫育2小時。用PBS/0.01％Tween洗板6次。在PBS中稀釋抗O8E兔血清或親和純化抗O8e抗體。每個孔加入50μl稀釋抗體，室溫下溫育30分鐘。如上述洗板，之后以1∶10000稀釋度加入50μl山羊抗兔辣根過氧化物酶(HRP)，室溫下溫育30分鐘。如上述洗板，每個孔加入100μlTMB微孔過氧化物酶底物。在暗處室溫溫育15分鐘后，用100μl1NH2SO4終止比色反應，在450nm下立即讀數。所有多克隆抗體均顯示了對O8E抗原的免疫反應性。為了在哺乳動物HEK293細胞中重組表達，亞克隆全長O8EcDNA進入哺乳動物表達載體pcDNA3.1+和pCEP4(Invitrogen)，所述載體被修飾分別含有組氨酸和FLAG表位標簽。用Fugene6試劑(Roche)轉染這些構建體進入HEK293細胞(ATCC，美國典型培養物保藏中心)。簡而言之，HEK293細胞以100,000細胞/ml密度在含有10％FBS(Hyclone)的DMEM(Gibco)中接種并過夜培養。下一天，向100μl不含FBS的DMEM中加入2μlFugene6，室溫溫育15分鐘。向1μgO8E/pCEP4或O8E/pcDNA3.1質粒DNA中加入Fugene6/DMEM混合物。然后加Fugene/DNA混合物到HEK293細胞，37℃，7％CO2中溫育48-72小時。用PBS潤洗細胞，然后通過離心收集和沉淀。為了Western印跡分析，通過冰上在含有Triton-X100的裂解緩沖液中溫育細胞，產生全細胞裂解物。通過10,000rpm，4℃離心5分鐘澄清裂解物。用含有β-巰基乙醇的SDS-PAGE上樣緩沖液稀釋樣品，然后在加載至SDS-PAGE凝膠前煮沸10分鐘。轉移蛋白質到硝酸纖維素上，而且用以1∶750稀釋的抗O8E兔多克隆血清#2333L探測。用與HRP偶聯的山羊抗兔Ig并隨后在ECL底物中溫育顯示印跡。對于FACS分析，進一步用冰冷卻染色緩沖液(PBS+1％BSA+疊氮化物)洗細胞。下一步，在冰上，細胞與10μg/ml蛋白質A純化的抗O8E多克隆血清溫育30分鐘。用染色緩沖液洗細胞3次，然后冰上與1∶100稀釋的山羊抗兔Ig(H+L)-FITC試劑(SouthernBiotehnology)溫育30分鐘。洗3次后，在含有碘化丙錠(PI)的染色緩沖液中重懸浮細胞，該活體染料允許可滲透細胞的鑒定，之后通過FACS分析細胞。從這些試驗中(圖20-21示例了結果)，用兔抗O8E血清，通過FACS分析檢測到轉染的HEK293細胞和SKBR3細胞表面上O8E表達。通過Westernblot分析，也在轉染的HEK293細胞裂解物中檢測到表達(圖22)。實施例8抗O8EMABS(單克隆抗體)的產生和表征如下所述，產生抗源于大腸桿菌(E.coli)的O8E蛋白質的小鼠單克隆抗體。用含有50μg重組O8E的完全弗氏佐劑(CFA)腹膜內(IP)免疫A/J小鼠，隨后用含有10μg重組O8E蛋白質的不完全弗氏佐劑(IFA)腹膜內(IP)加強免疫。切除脾臟前3天，用約50μg溶解的O8E重組蛋白質靜脈內免疫小鼠。除去對O8E有陽性效價的小鼠的脾臟，制備單細胞懸浮液，用于與SP2/0骨髓瘤細胞融合以產生B細胞雜交瘤。通過ELIAS檢測雜種克隆上清液對重組O8E的特異性，而且用跨整個O8E序列的肽進行表位作圖。還通過流式細胞術測試mAbs檢測穩定轉染O8E的細胞表面上和乳腺腫瘤細胞系表面上O8E的能力。對于ELISA分析，分別用重組O8E蛋白質或跨整個O8E分子的重疊20mer肽，在1-2μg/ml或10μg/ml濃度下包被96孔板。包被后，用沖洗緩沖液(PBS+0.1％Tween20)洗板5次，用含有0.5％BSA，0.4％Tween20的PBS封閉。然后加雜種上清液或純化mAbs，室溫溫育板60分鐘。用沖洗緩沖液洗板5次，加與辣根過氧化物酶(HRP)連接的第二抗體，驢抗鼠Ig(JacksonImmunoResearch)，60分鐘。在沖洗緩沖液中再一次洗板5次，隨后加辣根過氧化物酶底物。產生的雜交瘤克隆中，有15個識別整個O8E蛋白質的分泌的mAbs。表位作圖顯示在這15個克隆中，14個分泌的mAbs識別O8E氨基酸殘基61-80，一個克隆分泌識別氨基酸殘基151-170的mAb。對于流式細胞計量術分析，收集穩定轉染O8E的HEK293細胞和表達O8EmRNA的SKBR3細胞，在流動染色緩沖液(PBS+1％BSA+疊氮化物)中洗滌。在冰上，細胞與mAb雜合體上清液溫育30分鐘，隨后，用染色緩沖液洗3次。在冰上，細胞與山羊抗鼠Ig-FITC溫育30分鐘，隨后在含有碘化丙錠的沖洗緩沖液中重懸浮前用染色緩沖液洗3次。流式細胞計量術分析表明15/15mAbs能檢測表達在O8E轉染的HEK293細胞表面上的O8E蛋白質。在SKBR3細胞上試驗的6/6mAbs能識別表面表達的O8E。實施例9序列O772P的延長DNA和蛋白質序列分析通過篩選卵巢腫瘤(SCID來源的)cDNA文庫獲得包含克隆3f，6b，8e和12的全長序列，詳細如實施例2所述。這個2996堿基對序列，命名為O722P，如序列SEQIDNO311所示，而且編碼的914氨基酸蛋白質序列如SEQIDNO312所示。利用公共數據庫，包括Genbank，檢索DNA序列O772P，它顯示了與Genbank登記號AK024365(SEQIDNO457)的顯著命中。發現這個Genbank序列長度是3557堿基對，編碼長度為1156氨基酸的蛋白質(SEQIDNO459)。這個序列的截短形式，殘基25-3471(SEQIDNO456)，編碼長度是1148個氨基酸的蛋白質(SEQIDNO458)，其中殘基25對應于Genbank序列中第一個ATG起始密碼子。公開的DNA序列(SEQIDNO457)與O772P不同在于它有與SEQIDNO457的堿基958-962對應的5個堿基對插入。這個插入引起讀框移位，以致與O772P(SEQIDNO312)相比，SEQIDNO457編碼附加的N-末端蛋白質序列。此外，O772P編碼包含在殘基1-79(SEQIDNO460)中的單一N-末端部分。SEQIDNO456的N-末端部分殘基1-313也含有單一序列(uniquesequence)，如SEQIDNO461所列。實施例10產生多克隆抗體用于O772P分子細胞相關表達型式的免疫化學和流式細胞計量術分析在本申請實施例2和9中鑒定了O772P分子。為了評估在各種組織中抗原表達的亞細胞定位和特異性，產生抗O772P的多克隆抗體。為了產生這些抗體，在大腸桿菌(E.coli)重組表達系統中表達O772P-1(序列SEQIDNO312的氨基酸44-772)和O772P-2(序列SEQIDNO312的氨基酸477-914)，37℃在LB肉湯中過夜生長。下一天，加入10ml過夜培養物到500ml含有適合抗生素的2×YT中。當培養物光密度(在560nm)達到0.4-0.6時，用IPTG(1mM)誘導細胞。溫育后，收集，洗滌，裂解細胞，在16,000psi壓力下，通過弗氏壓碎器。然后，離心細胞，通過SDS-PAGE檢查重組蛋白質的分配。對于定位于細胞沉淀的蛋白質，在10mMTrispH8.0，1％CHAPS中重懸浮沉淀，而且洗滌包含體沉淀，離心。用含有添加10mM咪唑的pH8.010mMTris的8M尿素或6M胍HCl溶解洗過的包含體沉淀。加溶解蛋白質到5ml鎳螯合樹脂(Qiagen)中，室溫下溫育45分鐘。溫育后，傾注樹脂和蛋白質混合物通過柱子，收集通過的液流。然后用10-20倍柱體積的緩沖液洗柱子。隨后，用8M尿素，10mMTrispH8.0和300mM咪唑從柱子上洗脫抗原，收集在3ml的級分中。進行SDS-PAGE凝膠以確定合并哪些級分以進一步純化。做為最后純化步驟，用適合緩沖液平衡強陰離子交換樹脂，而且加樣上面合并的級分到柱上。用逐步增加的鹽梯度洗脫柱上抗原。收集級分并用SDS-PAGE凝膠分析以確定合并柱上的哪些級分。用10mMTrispH8.0透析合并的級份，呈上由此產生的蛋白質用于最后釋放的質量控制。釋放的標準是(a)SDS-PAGE或HPLC測定的純度，(b)勞里(Lowry)測定法或氨基酸分析測定的濃度，(c)氨基酸末端蛋白質序列測定的同一性，及(d)鱟(LAL)測定法測定的內毒素水平。然后，通過0.22μm過濾器過濾蛋白質后，在需要免疫前，冷凍抗原。為了產生多克隆抗血清，將400μgO772P-1或O772P-2與100μg胞壁酰二肽(MDP)混合。每4周，用100μg與等體積不完全弗氏(Freund’s)佐劑(IFA)混合的抗原免疫兔。每次加強免疫后7天，取動物血液。在4℃溫育血液12-24小時，離心，產生血清。為了鑒定多克隆抗血清的特性，用抗原包被96孔板，隨后用BSA封閉。在PBS中稀釋抗兔血清，加入每個孔。然后洗板和加入山羊抗兔辣根過氧化物酶(HRP)。再一次洗板，每個孔加入TMB微孔過氧化物酶底物。溫育后，終止比色反應，在450nm下立即對板讀數。所有多克隆抗體均顯示了對合適抗原的免疫反應性。在石蠟包埋甲醛固定的組織上進行O772P表達的免疫組織化學分析。發現O772P在正常卵巢和卵巢癌中表達，而不在心臟，腎，結腸，肺或肝中表達。此外，免疫組織化學和流式細胞計量術分析表明O772P是質膜相關分子。O772P1含有預測由氨基酸859-880編碼的跨質膜結構域1。O772P的N-末端是細胞外的，而且是通過氨基酸1-859編碼，而C-末端是細胞內的。序列分析表明有17個可能的N-連接的糖基化作用位點。實施例11O772P在原發卵巢腫瘤細胞表面上表達為了在哺乳動物細胞中重組表達，分別亞克隆O772P-21008(SEQIDNO387)和O772P全長cDNA(SEQIDNO311，編碼SEQIDNO312蛋白質)進入哺乳動物表達載體pBIB或pCEP4。用Fugene6(Roche)轉染這些構建體進入HEK293細胞。然后，HEK293細胞以100,000細胞/ml密度在含有胎牛血清(FBS)的DMEM中接種，過夜生長。第2天，加入2μlFugene6到100μlDMEM中，DMEM中不含有FBS，室溫下溫育15分鐘。向1μgO772P/pBIB或O772P/pCEP4質粒DNA中加入Fugene6/DMEM混合物，室溫溫育另外15分鐘。然后，將Fugene6/DNA混合物加到HEK293細胞中，37℃，7％CO2中培養48-72小時。洗滌細胞，然后通過離心沉淀。為了Western印跡分析，通過在裂解緩沖液中溫育細胞，產生全細胞裂解液，隨后離心澄清。稀釋樣品，進行SDS-PAGE。然后轉移凝膠到硝化纖維素上，而且用純化抗O772P-2兔多克隆抗體探測。用與HRP結合的山羊抗兔Ig在ECL底物中溫育后顯示印跡。Westernblot分析表明能在O772P轉染的HEK293細胞中檢測到O772P-21008。為了檢測細胞中O772P的細胞表達分布圖，在SCID小鼠中生長原發卵巢癌腫瘤細胞。從小鼠中取回細胞，通過流式細胞計量術分析。簡而言之，在含有PBS，1％BSA，和疊氮化鈉的冷卻染色緩沖液中洗細胞。細胞與10μg/ml純化的抗O772P-1和O772P-2多克隆血清溫育30分鐘。溫育后，在染色緩沖液中洗細胞3次，用與FITC綴合的山羊抗兔Ig(H+L)(SouthernBiotechnology)溫育。在含有碘化丙錠(PI)的染色緩沖液中洗滌和重懸浮細胞，該PI是鑒定非存活細胞的活體染料。然后用熒光激活細胞分類術(FACS)分析細胞。FACS分析表明，O772P在細胞表面存在。腫瘤細胞上的O772P表面表達允許通過治療抗體進行免疫靶向。實施例12抗O8E單克隆抗體的功能表征如實施例8所述，產生小鼠抗源于大腸桿菌(E.coli)的O8E的單克隆抗體(mAb)，并檢測該單克隆抗體促進O8E抗原內在化的能力。體外用細胞毒性測定法測定抗體內在化。簡而言之，在50ng/孔純化抗O8E或對照抗體存在的情況下，HEK293和O8E/HEK轉染細胞在含有添加10％熱失活FBS的DME的96孔板中接種。抗O8EmAb的同種型如下11A6-IgG1/κ，15C6-IgG2b/κ，18A8-IgG2b/κ，及14F1-IgG2a/κ。W6/32是用作陽性對照的黑猩猩(pan)抗人MHC類型I小鼠單克隆抗體，還包括做為陰性對照的兩個不相關mAb，Ir-Pharm和Ir-Crxa。與O8E特異抗體或相關對照抗體溫育后，以100ng/ml的濃度加mAb-zap(一種山羊抗小鼠Ig-皂草素綴合的第二抗體)(AdvancedTargetingSystems)到一半孔中，37℃，在7％CO2培養箱中溫育板48到72小時。這個測定法利用了皂草素(核酶失活蛋白質)的有毒特性，當其內在化時皂草素有細胞毒性作用。與mAb-zap溫育后，通過添加MTS試劑，隨后在微板ELISA讀數器上對板OD490讀數來定量內在化。圖25描述了從這些測定得到的結果。上圖代表沒有被O8E轉染的HEK細胞，因此O8E抗體不應該結合和被內在化。無論樣品是否與mAb-zap溫育，除了陽性對照Ab，W6/32外，所有樣品的增殖水平是同樣的。下圖代表被O8E轉染的HEK細胞，因此應該結合O8E特異抗體。來源于雜交瘤11H6，14F1，和15C6的，識別O8E氨基酸61-80的抗體能促進O8E表面蛋白質內在化，這是通過由于mAb-zap的毒性引起增殖水平降低檢測到的。實施例13卵巢腫瘤抗原O772P的表征上文(例如實施例2和9)已描述了卵巢腫瘤抗原O772P多種形式的cDNA和蛋白質序列。Genbank檢索表明O772P同FLJ14303(登記號AKO24365；SEQIDNO457和463)有高度相似性。在序列SEQIDNO478和479中分別公開了與O772P和FLJ14303對應的蛋白質序列。FLJ14303與O772P大部分相同，3’-末端大量序列，顯示了100％同源性。然而，FLJ143035’-末端比O772P進一步延伸5’。此外，FLJ14303含有5bp插入序列(SEQIDNO457)，這個插入引起了氨基末端蛋白質序列的讀框移位，以致與O772P比較，FLJ14303利用了不同起始甲硫氨基酸，因此編碼不同蛋白質。在基因組序列中存在這個插入，而且在顯示與這個區域有同一性的所有EST克隆中可見這個插入，表明FLJ14303(SEQIDNO457)代表了O772P的剪接變體，同時有含有延伸和不同氨基末端的ORF。附加的5’核苷酸序列包括在O772P基因組作圖期間鑒定的重復序列。O772P的5’末端和FLJ14303的相應區域顯示90-100％的同源性。總的看來，這表明O772P和FLJ14303是相同基因不同剪接的變異體，不同單一重復序列被剪接進入基因的5’-末端。在染色體19的相同區域內另外10個或更多個重復序列的鑒定，表明由于不同重復序列的不同剪接，可以有許多種形式的O772P，每個都有不同的5’-末端。O772P的Northern印跡分析證明了不同大小的多個與O772P雜交的轉錄物，一些超過了10kb。進一步分析鑒定了13個另外O772P相關序列，它們的cDNA和氨基酸序列如表2所述。表2nd＝未檢測最初，認為這些序列代表了O772P剪接形式的重疊和/或不連續序列，其能編碼O772P特定剪接形式所獨特的多肽。然而，這些序列的核苷酸對齊(alignment)未能在重復元件內鑒定出相同區域。這表明這些序列可能代表單O772P基因的不同特定區域，該基因含有16或更多重復結構域，它們的全部形成了單一線性轉錄物。序列LS#104300.10(表2；SEQIDNO465)的5’-末端對O772P和FLJ14303都是唯一的，而且不含重復元件，表明這個序列可能代表O772P的5’-末端。以前，跨膜預測分析表明O772P含有1至3個跨膜的橫跨結構域。通過用免疫組織化學和流式細胞計量術證實了這點，也證明了代表O772P的質膜相關分子的存在。然而免疫組織化學也表明了分泌形式的O772P的存在，它可能從O772P的可變剪接形式或從翻譯后切割事件產生。表2所示幾個序列的分析表明了序列1043400B.12，1043400.8B和1043400.11B都含有跨膜區域，而1043400.8A，1043400.10，1043400.1，1043400.11A和1043400.9都缺少跨膜區域，表明這些蛋白質可能是分泌的。分析表明，部分O772P被表達和/或保留在質膜上，使O772P成為定向抗這種蛋白質的特異免疫治療，例如治療性抗體的有吸引力的目標靶。在序列SEQIDNO489中公開了預測的O772P細胞外結構域，而且由于在以下序列中的切割事件，O772P的分泌可能會出現SLVEQVFLDKTLNASFHWLGSTYQLVDIHVTEMESSVYQP.在SEQIDNO489位置10的賴氨酸(K)處最可能出現蛋白酶切割。O772P的細胞外，跨膜和細胞質區域都在序列SEQIDNO488中公開了細胞外的SLVEQVFLDKTLNASFHWLGSTYQLVDIHVTEMESSVYQPTSSSSTQHFYLNFTITNLPYSQDKAQPGTTNYQRNKRNIEDALNQLFRNSSIKSYFSDCQVSTFRSVPNRHHTGVDSLCNFSPLARRVDRVAIYEEFLRMTRNGTQLQNFTLDRSSVLVDGYFPNRNEPLTGNSDLPF跨膜的WAVILIGLAGLLGLITCLICGVLVTT細胞質的RRRKKEGEYNVQQQCPGYYQSHLDLEDLQ實施例14在卵巢癌和正常組織中O8E表達的免疫組織化學(IHC)分析為了檢測哪些組織表達卵巢癌抗原O8E，用對O8E特異的多克隆和單克隆抗體，在各種組織切片進行IHC分析。O8E特異性單克隆抗體的產生如實施例8中詳細所述。用于染色的單克隆抗體是11A6和14F1，它們是O8E的氨基酸61-80特異的，所用單克隆抗體還有18A8，它識別OE8的氨基酸151-170(其產生詳見實施例12)。為了染色，在甲醛溶液中固定組織樣品12-24小時，在切成8μm切片前在石蠟中包埋。用在0.1M檸檬酸鈉緩沖液中蒸汽加熱誘導表位恢復(SHEIR)做為最佳染色條件。切片與10％血清/PBS溫育5分鐘。然后每個切片加入第一抗體，25分鐘，隨后與抗兔或抗小鼠生物素標記的抗體溫育25分鐘。通過用過氧化氫進行三個1.5分鐘的溫育封閉內源過氧化物酶活性。抗生物素蛋白-生物素復合物/辣根過氧化物酶(ABC/HRP)系統與DAB色原體一起使用以觀察抗原表達。用蘇木精復染載波片以觀察細胞核。用O8E兔親和純化多克隆抗體(氨基酸29-283；該抗體的產生細節，參見實施例3)得到的結果如表3所示。用3個單克隆抗體得到的結果如表4所示。表3用多克隆抗體進行的O8E免疫組織化學分析表4用單克隆抗體進行的O8E免疫組織化學分析0＝沒有染色，1＝輕度染色，2＝中度染色，n/a＝沒有得到實施例15O772P多克隆抗體的表位作圖為了進行O772P的表位作圖，產生了肽，這些肽的序列來自O772P序列。這些肽是15mers，有5個氨基酸重疊，通過在膜載體上化學合成而產生。所述肽通過其C-末端與Whatman50纖維素載體共價結合，而N-末端不結合。為了測定表位特異性，用100％乙醇濕潤膜1分鐘，隨后在TBS/Tween/Triton緩沖液(50mMTris，137mMNaCl，2.7mMKCl，0.5％BSA，0.05％Tween20，0.05％TritonX-100，pH7.5)中封閉16小時。然后用兩個O772P特異抗體，O772P-1(SEQIDNO312的氨基酸44-772)和O772P-2(SEQIDNO312的477-914；參見實施例10中抗體產生的詳述)及不相關兔抗體做為對照探測肽。稀釋抗體為1μg/ml，室溫下與膜溫育2小時。然后在TBS/Tween/Triton緩沖液中洗膜30分鐘，之后與1∶10,000稀釋的HRP-連接的抗兔第二抗體溫育2小時。再一次在TBS/Tween/Triton中洗膜30分鐘。用ECL觀察抗肽反應性。在表5中描述了特定表位對每個O772P多克隆抗體的結合特異性。表5*＝相對的反應水平，-未結合，****最大結合實施例16O772P相關的新N-末端重復結構的鑒定如上所述，已鑒定和表征了各種O772PcDNA和蛋白質形式(例如，實施例1，2，9和14)。重要的是，相對于正常組織，證明了O772PRNA和蛋白質在卵巢癌組織中過量表達，因此是卵巢癌診斷和治療應用的有吸引力的靶標。利用以前鑒定為與O772P有同源性的基因組核苷酸序列的開放閱讀框架(ORFs)的生物信息學分析，在編碼O772P蛋白質的基因的5’區域鑒定出了多個核苷酸重復序列。用對各重復特異的引物，通過RT-PCR證實了這些重復序列中的許多。從cDNA擴增了含有多個重復的片段，因而證實了特定重復的存在及允許確定這些重復的順序。意外地，當分析來源于不同數據庫和實驗室來源的各組O772P序列時，在O772P基因的5’-區域和O772P蛋白質的相應N-末端區域鑒定到了至少20個不同重復結構，每個重復結構相互之間都有實質水平的同一性(參見表6)。每個重復包含編碼多肽單元的連續開放閱讀框架，所述多肽單元能與一個或多個其它重復剪接，這樣形成了不同數量和順序的重復串連體。有趣地是，在科學文獻中描述了有類似于本發明所述O772P的重復結構域的其它分子。例如蛋白質粘蛋白家族，它們是下述粘液的主要糖蛋白組分，所述粘液包被呼吸道，消化道和泌尿生殖道被覆細胞表面。已證明不同粘蛋白是由不同數量，長度和氨基酸序列的串連重復序列組成(Perez-Vilar和Hill，J.Biol.Chem.274(45)31751-31754，1999)。預期本文所述各種鑒定的重復結構很可能通過可變剪接產生多種形式的O772P。已鑒定的重復的cDNA序列如SEQIDNO513-540，542-546和548-567所述。所述重復的編碼氨基酸序列如SEQIDNOs574-593所述。在許多情況下，這些氨基酸序列代表共有序列，所述共有序列是從一個以上通過試驗得到的序列的對齊得到的。這些剪接形式中每一個都能編碼有多個重復結構域的唯一O772P蛋白質，所述多個重復結構域與含有跨膜區的O772P恒定羧基末端蛋白質部分連接。O772P恒定區的cDNA序列如SEQIDNO568所述，而且編碼的氨基酸序列如SEQIDNO594所述。分解所有得到的可用O772P序列為其可鑒定的重復。用加權殘基重量表(WeightedresideWeighttable)及Cluster方法(DNASTAR序列分析包中的MegAlign軟件)比較這些序列以鑒定重復序列間關系。利用這個信息，通過RT-PCR提供的排序數據，和用SeqMan(DNASTAR)進行的序列對齊(自動和人工)，鑒定出了一個包含20個明顯不同重復單元的示例性共有序列全長O772P重疊群。這個O772PcDNA重疊群的cDNA如SEQIDNO569所述，而且編碼氨基酸序列如SEQIDNO595所述。這種形式的O772P蛋白質包括按以下順序的下述共有重復結構SEQIDNO572-SEQIDNO574-SEQIDNO575-SEQIDNO576-SEQIDNO577-SEQIDNO578-SEQIDNO579-SEQIDNO580-SEQIDNO581-SEQIDNO582-SEQIDNO583-SEQIDNO584-SEQIDNO585-SEQIDNO586-SEQIDNO587-SEQIDNO588-SEQIDNO589-SEQIDNO590-SEQIDNO591-SEQIDNO592-SEQIDNO593。因此，SEQIDNO595代表了O772P蛋白質一個示例性全長共有序列。然而，如上所述，基于對這個蛋白質目前的知識和基于描述含有類似重復結構的蛋白質的科學文獻，預期存在許多有或多或少重復的其它形式O772P。另外，預期許多形式的O772P有不同排列，例如不同順序的這些N-末端重復結構。通過O772P的Northern分析支持了有不同數量重復的多種形式O772P的存在。在這個研究中，O772P特異探針的Northern雜交產生了多個O772P雜交性轉錄物的成片條帶，一些超過了10kb。因此，O772P蛋白質的可變重復區可以用Xn-Y結構示例性地表示，其中X包含與SEQIDNO596所示共有重復序列有至少50％同一性的重復結構；n是蛋白質中存在的重復數，預期典型地是從1到約35的整數；Y包含SEQIDNO594所述的恒定區序列，或與SEQIDNO594有至少80％的同一性的序列。O772P分子Xn重復區中存在的每個X是不同的。為了確定20個重復區中每個的共有序列，對齊經試驗測定的分立重復區的序列并確定共有序列。除了確定每個重復區的共有序列外，也確定了共有重復序列。通過對齊20個各共有序列獲得這個序列。通過對齊來源于各重復區每一個的共有氨基酸序列和總的重復共有序列，檢測重復的變異性。同一性數據如表6所示。表6與共有重復序列比較，重復序列的同一性百分率從上述描述可以理解，盡管為了舉例說明的目的這里描述本發明特定實施方式，但是可以進行各種修改，而不背離本發明的精神和范圍。因此，本發明僅受所附權利要求書的限制。序列表<110>CorixaCorporationMitcham，JenniferL.King，GordonE.Algate，PaulA.Fling，StevenP.Retter，MarcW.Fanger，GaryRichardReed，StevenG.Vedvick，ThomasS.Carter，DarrickHill，PaulAlbone，Earl<120>用于治療和診斷卵巢癌的組合物和方法<130>210121.46201PC<140>PCT<141>2001-07-17<160>596<170>FastSEQforWindowsVersion4.0<210>1<211>461<212>DNA<213>人(Homosapiens)<400>1ttagagaggcacagaaggaagaagagttaaaagcagcaaagccgggtttttttgttttgt60tttgttttgttttgttttgagatggagtctcactctgttgcccaagctggagtacaacgg120catgatctcagctcgctgcaacctccgcctcccacgttcaagtgattctcctgcctcagc180ctcccaagtagctgggattacaggcgcccgccaccacgctcagctaattttttttgtatt240tttagtagagacagggtttcaccaggttggccaggctgctcttgaactcctgacctcagg300tgatccacccgcctcggcctcccaaagtgctgggattacaggcgtgagccaccacgcccg360gcccccaaagctgtttcttttgtctttagcgtaaagctctcctgccatgcagtatctaca420taactgacgtgactgccagcaagctcagtcactccgtggtc461<210>2<211>540<212>DNA<213>人<400>2taggatgtgttggaccctctgtgtcaaaaaaaacctcacaaagaatcccctgctcattac60agaagaagatgcatttaaaatatgggttattttcaactttttatctgaggacaagtatcc120attaattattgtgtcagaagagattgaatacctgcttaagaagcttacagaagctatggg180aggaggttggcagcaagaacaatttgaacattataaaatcaactttgatgacagtaaaaa240tggcctttctgcatgggaacttattgagcttattggaaatggacagtttagcaaaggcat300ggaccggcagactgtgtctatggcaattaatgaagtctttaatgaacttatattagatgt360gttaaagcagggttacatgatgaaaaagggccacagacggaaaaactggactgaaagatg420gtttgtactaaaacccaacataatttcttactatgtgagtgaggatctgaaggataagaa480aggagacattctcttggatgaaaattgctgtgtagagtccttgcctgacaaagatggaaa540<210>3<211>461<212>DNA<213>人<400>3ttagagaggcacagaaggaagaagagttaaaagcagcaaagccgggtttttttgttttgt60tttgttttgttttgttttgagatggagtctcactctgttgcccaagctggagtacaacgg120catgatctcagctcgctgcaacctccgcctcccacgttcaagtgattctcctgcctcagc180ctcccaagtagctgggattacaggcgcccgccaccacgctcagctaattttttttgtatt240tttagtagagacagggtttcaccaggttggccaggctgctcttgaactcctgacctcagg300tgatccacccgcctcggcctcccaaagtgctgggattacaggcgtgagccaccacgcccg360gcccccaaagctgtttcttttgtctttagcgtaaagctctcctgccatgcagtatctaca420taactgacgtgactgccagcaagctcagtcactccgtggtc461<210>4<211>531<212>DNA<213>人<220><221>misc_feature<222>454，492，526<223>n＝A，T，C或G<400>4tctttttctttcgatttccttcaatttgtcacgtttgattttatgaagttgttcaagggc60taactgctgtgtattatagctttctctgagttccttcagctgattgttaaatgaatccat120ttctgagagcttagatgcagtttctttttcaagagcatctaattgttctttaagtctttg180gcataattcttccttttctgatgactttttatgaagtaaactgatccctgaatcaggtgt240gttactgagctgcatgtttttaattctttcgtttaatagctgcttctcagggaccagata300gataagcttattttgatattccttaagctcttgttgaagttgtttgatttccataatttc360caggtcacactgtttatccaaaacttctagctcagtcttttgtgtttgctttctgatttg420gacatcttgtagtctgcctgagatctgctgatgntttccattcactgcttccagttccag480gtggagactttnctttctggagctcagcctgacaatgccttcttgntccct531<210>5<211>531<212>DNA<213>人<400>5agccagatggctgagagctgcaagaagaagtcaggatcatgatggctcagtttcccacag60cgatgaatggagggccaaatatgtgggctattacatctgaagaacgtactaagcatgata120aacagtttgataacctcaaaccttcaggaggttacataacaggtgatcaagcccgtactt180ttttcctacagtcaggtctgccggccccggttttagctgaaatatgggccttatcagatc240tgaacaaggatgggaagatggaccagcaagagttctctatagctatgaaactcatcaagt300taaagttgcagggccaacagctgcctgtagtcctccctcct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Val291529202925LysAsnGlyAlaGluThrArgValAspLeuLeuCysThrTyrLeuGln293029352940ProLeuSerGlyProGlyLeuProIleLysGlnValPheHisGluLeu2945295029552960SerGlnGlnThrHisGlyIleThrArgLeuGlyProTyrSerLeuAsp296529702975LysAspSerLeuTyrLeuAsnGlyTyrAsnGluProGlyXaaAspGlu298029852990ProProThrThrProLysProAlaThrThrPheLeuProProLeuSer299530003005GluAlaThrThrAlaMetGlyTyrHisLeuLysThrLeuThrLeuAsn301030153020PheThrIleSerAsnLeuGlnTyrSerProAspMetGlyLysGlySer3025303030353040AlaThrPheAsnSerThrGluGlyValLeuGlnHisLeuLeuArgPro304530503055LeuPheGlnLysSerSerMetGlyProPheTyrLeuGlyCysGlnLeu306030653070IleSerLeuArgProGluLysAspGlyAlaAlaThrGlyValAspThr307530803085ThrCysThrTyrHisProAspProValGlyProGlyLeuAspIleGln309030953100GlnLeuTyrTrpGluLeuSerGlnLeuThrHisGlyValThrGlnLeu3105311031153120GlyPheTyrValLeuAspArgAspSerLeuPheIleAsnGlyTyrAla312531303135ProGlnAsnLeuSerIleArgGlyGluTyrGlnIleAsnPheHisIle314031453150ValAsnTrpAsnLeuSerAsnProAspProThrSerSerGluTyrIle315531603165ThrLeuLeuArgAspIleGlnAspLysValThrThrLeuTyrLysGly317031753180SerGlnLeuHisAspThrPheArgPheCysLeuValThrAsnLeuThr3185319031953200MetAspSerValLeuValThrValLysAlaLeuPheSerSerAsnLeu320532103215AspProSerLeuValGluGlnValPheLeuAspLysThrLeuAsnAla322032253230SerPheHisTrpLeuGlySerThrTyrGlnLeuValAspIleHisVal323532403245ThrGluMetGluSerSerValTyrGlnProThrSerSerSerSerThr325032553260GlnHisPheTyrXaaAsnPheThrIleThrAsnLeuProTyrSerGln3265327032753280AspLysAlaGlnProGlyThrThrAsnTyrGlnArgAsnLysArgAsn328532903295IleGluAspAlaLeuAsnGlnLeuPheArgAsnSerSerIleLysSer330033053310TyrPheSerAspCysGlnValSerThrPheArgSerValProAsnArg331533203325HisHisThrGlyValAspSerLeuCysAsnPheSerProLeuAlaArg333033353340ArgValAspArgValAlaIleTyrGluGluPheLeuArgMetThrArg3345335033553360AsnGlyThrGlnLeuGlnAsnPheThrLeuAspArgSerSerValLeu336533703375ValAspGlyTyrXaaProAsnArgAsnGluProLeuThrGlyAsnSer338033853390AspLeuProPheTrpAlaValIleXaaIleGlyLeuAlaGlyLeuLeu339534003405GlyLeuIleThrCysLeuIleCysGlyValLeuValThrThrArgArg341034153420ArgLysLysGluGlyGluTyrAsnValGlnGlnGlnCysProGlyTyr3425343034353440TyrGlnSerHisLeuAspLeuGluAspLeuGln34453450<210>596<211>156<212>PRT<213>人<400>596GlyPheThrHisArgSerSerValProThrThrSerThrProGlyThr51015SerThrValAspLeuGlyThrSerGlyThrProSerSerLeuProSer202530ProThrAlaAlaGlyProLeuLeuValProPheThrLeuAsnPheThr354045IleThrAsnLeuGlnTyrGluGluAspMetHisHisProGlySerArg505560LysPheAsnThrThrGluArgValLeuGlnGlyLeuLeuGlyProLeu65707580PheLysAsnThrSerValGlyProLeuTyrSerGlyCysArgLeuThr859095LeuLeuArgProGluLysAspGlyAlaAlaThrGlyValAspAlaIle100105110CysThrHisArgLeuAspProLysSerProGlyLeuAspArgGluGln115120125LeuTyrTrpGluLeuSerGlnLeuThrHisGlyIleThrGluLeuGly130135140ProTyrThrLeuAspArgAspSerLeuTyrValAsn14515015權利要求1.具有結構Xn-Y的O772P多肽，其中X包含與SEQIDNO596所示共有O772P重復序列有至少50％同一性的序列；Y包含與SEQIDNO594所示O772P恒定區序列有至少80％同一性的序列；n是從1到35的整數；其中所述多肽中存在的每個X是不同的。2.權利要求1的多肽，其中X包含從SEQIDNO574-593的任何一個中選擇的序列。3.權利要求1的多肽，其中Y包含SEQIDNO594所示的序列。4.權利要求1的多肽，其中n是從15到25的整數。5.權利要求1的多肽，其中n是20。6.權利要求1的多肽，其中所述多肽包含SEQIDNO595。7.權利要求1的多肽，其中與正常組織相比較，所述多肽在卵巢癌細胞中過量表達。8.具有結構Xn-Y的O772P多肽，其中X包含選自SEQIDNOs574-593任一個的O772P重復序列；Y包含與SEQIDNO594所示O772P恒定區序列有至少90％同一性的序列；n是從15到25的整數；其中所述多肽中存在的每個X是不同的。9.權利要求8的多肽，其中n是20。10.權利要求8的多肽，其中所述多肽包含SEQIDNO595。11.權利要求8的多肽，其中與正常組織相比較，所述多肽在卵巢癌細胞中過量表達。12.具有結構Xn-Y的O772P多肽，其中n是20，而且X包含下列O772P重復序列SEQIDNO574-SEQIDNO575-SEQIDNO576-SEQIDNO577-SEQIDNO578-SEQIDNO579-SEQIDNO580-SEQIDNO581-SEQIDNO582-SEQIDNO583-SEQIDNO584-SEQIDNO585-SEQIDNO586-SEQIDNO587-SEQIDNO588-SEQIDNO589-SEQIDNO590-SEQIDNO591-SEQIDNO592-SEQIDNO593；Y包含SEQIDNO594所示的序列。13.權利要求12的多肽，其中所述多肽包含SEQIDNO595。14.權利要求12的多肽，其中與正常組織相比較，所述多肽在卵巢癌細胞中過量表達。15.具有結構Xn-Y的O772P多核苷酸，其中X包含選自SEQIDNOsS12-540，542-546和548-567任一個的O772P重復序列；Y包含與SEQIDNO568所示O772P恒定區序列有至少95％同一性的序列；n是從1到35的整數；其中所述多肽中存在的每個X是不同的。16.權利要求15的多核苷酸，其中所述多核苷酸包含SEQIDNO569。17.權利要求15的多核苷酸，其中n是15到25。18.權利要求15的多核苷酸，其中n是20。19.權利要求15的多核苷酸，其中與正常組織相比較，所述多核苷酸在卵巢癌細胞中過量表達。20.分離的多核苷酸，其包含從如下序列中選擇的序列(a)SEQIDNOs464-477和512-569中提供的序列；(b)SEQIDNOs464-477和512-569中提供的序列的互補序列；(c)由SEQIDNOs464-477和512-569中提供的序列的至少20個連續殘基組成的序列；(d)與SEQIDNOs464-477和512-569中提供的序列在高度嚴格條件下雜交的序列；(e)與SEQIDNOs464-477和512-569中提供的序列有至少75％同一性的序列；(f)與SEQIDNOs464-477和512-569中提供的序列有至少90％同一性的序列；和(g)SEQIDNOs464-477和512-569中提供的序列的簡并變異體。21.分離的多肽，其包含選自如下序列的氨基酸序列(a)權利要求20的多核苷酸編碼的序列；和(b)與權利要求20的多核苷酸編碼的序列有至少80％同一性的序列；和(c)與權利要求20的多核苷酸編碼的序列有至少90％同一性的序列。22.表達載體，其包含可操作地與表達控制序列連接的權利要求20的多核苷酸。23.用權利要求22的表達載體轉化或轉染的宿主細胞。24.特異地與權利要求21的多肽結合的分離的抗體或其抗原結合部分。25.檢測患者中癌癥存在的方法，包括以下步驟(a)從患者獲得生物樣品；(b)用與權利要求21的多肽結合的結合劑接觸生物樣品；(c)檢測樣品中與結合劑結合的多肽的量；和(d)比較該多肽的量和預先確定的截斷值，由此確定患者中癌癥存在與否。26.包括至少一個權利要求21的多肽的融合蛋白質。27.刺激和/或擴增對腫瘤蛋白質特異的T細胞的方法，包括在足以允許T細胞刺激和/或擴增的條件下和時間內，用選自以下組的至少一個成分接觸T細胞(a)權利要求21所述的多肽；(b)權利要求20所述的多核苷酸；和(c)表達權利要求20所述的多核苷酸的抗原呈遞細胞。28.分離的T細胞群，包含根據權利要求27的方法制備的T細胞。29.藥物組合物，包含選自生理學上可接受載體和免疫刺激劑的第一組分，和選自以下物質的第二組分(a)權利要求21所述的多肽；(b)權利要求20所述的多核苷酸；(c)權利要求24所述的抗體；(d)權利要求26所述的融合蛋白質；和(e)權利要求28所述的T細胞群；和(f)表達權利要求21所述的多肽的抗原呈遞細胞。30.刺激患者免疫應答的方法，包括給患者施用權利要求29的組合物。31.用于治療患者卵巢癌的方法，包括給患者施用權利要求29的組合物。32.確定患者中癌癥存在與否的方法，包括以下步驟(a)從患者獲得生物樣品；(b)用與權利要求21所述的多核苷酸序列雜交的寡核苷酸在中度嚴格條件下接觸生物樣品；(c)檢測樣品中與所述寡核苷酸雜交的所述多核苷酸的量；和(d)比較與寡核苷酸雜交的所述多核苷酸的量和預先確定的截斷值，而且由此確定患者中癌癥的存在與否。33.O772P多肽，至少包含SEQIDNOs490-511任一個中所示的抗體表位序列。34.O8E多肽，至少包含SEQIDNOs394-415任一個中所示的抗體表位序列。35.特異地與權利要求1的多肽結合的分離的抗體或其抗原結合片段。全文摘要本發明公開了用于癌癥(如卵巢癌)治療和診斷的組合物和方法。組合物可以包括一個或多個卵巢癌蛋白質，其免疫原性部分，編碼這樣的部分的多肽，或對這樣蛋白質特異的免疫系統細胞或抗體。這樣的組合物可以用于，例如，疾病如卵巢癌的診斷和預防。進一步提供了鑒定從卵巢癌和/或其它腫瘤分泌的腫瘤抗原的方法。本發明進一步提供了用于卵巢癌診斷和檢測的多肽和多核苷酸。文檔編號C12N15/09GK1529713SQ01814904公開日2004年9月15日申請日期2001年7月17日優先權日2000年7月17日發明者J·L·米特沙姆,G·E·金,P·A·奧噶特,S·P·弗靈,M·W·勒特,G·R·范戈,S·G·利德,T·S·維德韋克,D·卡特,P·赫爾,E·奧博尼,┠,JL米特沙姆,利德,勒特,奧噶特,弗靈,維德韋克,范戈,金申請人:科里克薩有限公司